Где хранится информация о структуре белка? (ДНК).
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка
| Места хранения информации о первичной структуре белка | Лучший ответ: Васян Коваль. Хранится в ядре, синтез РНК. |
| Где находится информация о первичной структуре белка: основы хранения и доступа | Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. |
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка?
Структурные аналоги и гомологи Для более глубокого понимания структуры белков и поиска информации о первичной структуре, полезно обратить внимание на структурные аналоги и гомологи. Структурные аналоги — это белки, у которых структура и функции схожи или сходны. Они обладают похожими аминокислотными последовательностями и обычно имеют схожие пространственные структуры. Поиск структурных аналогов может помочь понять, как определенные участки белка взаимодействуют с другими молекулами и какие функции они выполняют. Гомологи — это белки, которые имеют общего предка и соответственно схожую структуру и функции.
Гомология белков часто связана с их генетическими последовательностями. Проанализировав гомологи, можно раскрыть эволюционные связи и определить консервативные аминокислоты, которые играют важную роль в структуре и функции белков. Изучение структурных аналогов и гомологов белков является важным инструментом в биоинформатике и помогает в понимании функциональных особенностей белков и их роли в организме. Структурные предсказания и моделирование Одним из основных методов структурного предсказания является метод гомологического моделирования.
Он основан на предположении, что два белка с схожими последовательностями аминокислот могут иметь схожую структуру. Для предсказания структуры применяются различные алгоритмы и программы, которые анализируют взаимодействие между атомами белка и прогнозируют его конформацию. Также используются базы данных с информацией о известных структурах белков, которые помогают в поиске сходства и моделировании новых структур. Результаты структурного предсказания и моделирования могут быть представлены в виде трехмерной модели белка.
После этого временно «замороженный» тройной комплекс, состоящий из рибосомы, мРНК и короткой полипептидной цепочки, перемещается при помощи секреторного аппарата клетки ближе к плазматической мембране. Далее происходит возобновление белкового синтеза, и готовый белок встраивается в мембрану. То есть перемещение мРНК внутри клетки происходит уже после начала трансляции. Однако авторы исследования показали, что даже если искусственно остановить в клетке трансляцию при помощи соответствующих антибиотиков или нарушив последовательность нуклеотидов с помощью мутаций, то мРНК всё равно устремляются к месту локализации белка, который они кодируют рис. Таким образом, уже в самой молекуле мРНК прописан «адрес доставки» будущего белка. У мРНК, кодирующих мембранный белок, локализация вдоль клеточной мембраны не нарушается даже при ингибировании трансляции. Различные способы остановки белкового синтеза у мРНК гена bglF, кодирующего одну из мембранных пермеаз , не изменяют локализацию мРНК внутри клетки. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Но как же быть, если мРНК полицистронна, то есть кодирует сразу несколько белков, которые имеют разные «адреса доставки»? У бактерий такая ситуация встречается очень часто, когда несколько генов которые, допустим, кодируют ферменты одного метаболического пути организованы в оперон и имеют один промотор , с которого считывается одна большая мРНК.
Оказалось, что у такой мРНК достаточно одной открытой рамки считывания для трансляции мембранного белка, чтобы молекула переместилась к плазматической мембране. То есть участок мРНК, кодирующий мембранный белок, является определяющим для выбора места локализации всей молекулы. Такое происходит, даже если все остальные белки, кодируемые этой мРНК, цитоплазматические. Если же разделить такую большую молекулу мРНК на отдельные участки цистроны , которые кодируют отдельные белки, то распределение в клетке отдельных мРНК происходит в зависимости от локализации белков, которые они кодируют рис.
Позволю себе внести некоторые дополнения. По поводу первого пункта: Может быть кого-то огорчу, но первичная структура вовсе не однозначно определяет структурную организацию на более высоких уровнях. Иначе при денатурации белков и последующем устранении фактором венатурации ВСЕГДА происходила правильная ренатурация , чего не происходит. Отсюда вывод - фолдинг белка все-таки сильно зависит от энергозависимого функционирования шаперонов.
В частности, генные банки данных содержат информацию о последовательности нуклеотидов, кодирующих белки, а также данные о структуре генов и их регуляторных элементов. Одним из наиболее известных и широко используемых генных банков данных является GenBank.
GenBank предоставляет свободный доступ к генетической информации, полученной в результате исследований в области генетики. ENA содержит информацию о нуклеотидных последовательностях из Европы и других частей мира. Банк данных ENA является основным хранилищем генетической информации, полученной в ходе проекта «Геном Европы». Наконец, стоит отметить Protein Data Bank PDB , который является главным источником информации о трехмерной структуре белков. PDB содержит данные о миллионах белковых структур, полученных с помощью рентгеноструктурного анализа или ядерного магнитного резонанса. Благодаря генным банкам данных и свободному доступу к генетической информации, исследователи по всему миру могут изучать гены, их функцию и взаимодействие, что способствует развитию науки и медицины. Электронные репозитории Электронные репозитории представляют собой веб-платформы, разработанные для хранения и обмена информацией о первичной структуре белков. Они позволяют ученым обмениваться данными и получать доступ к хранилищу структур, созданных другими учеными. PDB является центральным репозиторием данных о трехмерной структуре белков, полученных с помощью различных экспериментальных методов, таких как рентгеноструктурный анализ и ядерное магнитное резонансное исследование. PDB предоставляет ученым доступ к более чем 150 000 структур белков, а также инструменты для их анализа и визуализации.
Другим примером электронного репозитория является UniProt. UniProt объединяет информацию о последовательности, аннотации и 3D-структурах белков, собранную из различных источников. В UniProt ученым доступны данные о миллионах белков и связанные с ними биологические аннотации. Электронные репозитории играют ключевую роль в исследованиях в области белкойной биоинформатики и структурной биологии. Они позволяют ученым обмениваться исследовательскими данными, улучшить взаимодействие между научными группами и повысить эффективность научных исследований. В заключении, электронные репозитории являются ценным инструментом для хранения и обмена информацией о первичной структуре белков.
Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года
| Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка - | Первичная структура белка представляет собой уникальную последовательность аминокислот, которая определяется его генетической информацией. |
| Строение и функции белков. Денатурация белка | Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков. |
| Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно | Хранится в ядре, синтез РНК. |
| Структура белка | Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков. |
| Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков | 3. Где хранится информация о структуре белка. |
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
В цепочке аминокислот есть триплеты, которые не несут информацию, а присутствуют для разделения цепи. Транскрипция и трансляция Из цитологии известно, что генетическая информация у эукариотических клеток заключена в ядре в виде ДНК. Однако процесс биосинтеза белка происходит в цитоплазме на рибосомах. Этот процесс переписывания называется транскрипцией.
Полученная цепь практически идентичная другой цепи ДНК, за исключением того, что вместо тимина там урацил. В процессе участвует специальный фермент РНК-полимераза. Процесс транскрипции Теперь в ядре есть цепочка, которая уже начала процесс биосинтеза.
Как говорилось выше, процесс ассимиляции идет на рибосомах. На него, прямо как чернила, наслаиваются кодоны. В цитоплазме начинается процесс трансляции, то есть перевод последовательности нуклеотидов информационной РНК в последовательность аминокислот белка.
Процесс трансляции Рибосома захватывает стартовый конец цепи иРНК. Затем она начинает двигаться по цепи, одна остановка рибосомы происходит на 6-ти нуклеотидах. В это время молекула тРНК, на которых есть триплет аминокислоты «подлетает» к цепи, в месте, где находится рибосома.
За время остановки рибосомы транспортная РНК успевает распознать свою пару на цепи иРНК, которая называется антикодоном. Тогда тРНК «ставит свой штамп», оставляя на цепи свой кодон. Между нуклеотидами образуются водородные связи.
Так нарастает новая цепь. На одной информационной РНК работает сразу много рибосом, поэтому работа идет очень быстро. Совокупность рибосом, синтезирующих на одной иРНК, называется полисомой.
По окончанию процесса биосинтеза, цепочка отсоединяется от рибосомы и принимает свою природную структуру: вторичную, третичную или четвертичную. Текст: Ксения Алексеевна, 12. Для об основания ответа опишите структуру генно-инженерной конструкции с флуоресцентными белками.
Каким будет расщепление по фенотипами и генотипам среди потомков второго поколения, полученных при самоопылении гибридов первого поколения? Считайте, что генно-инженерные конструкции наследуются независимо, а кроссинговер внутри конструкций не происходит А. Поскольку рекомбиназа CRE подействовала на поздних этапах развития зародыша, то у всех потомков F1 произойдёт рекомбинация по сайтам LoxP.
Это приведёт к тому, что участок между сайтами FRT «перевернётся»: Это означает, что после включения промотора APETALA 3 в лепестках и тычинках лепестки будут светиться зелёным светом результат двух рекомбинаций , а тычинки — синим светом результат только одной рекомбинации. Остальные части растения не должны светиться. Обозначим получившийся вариант вставки, которая потенциально могла бы светиться синим светом, как L2 см.
Ни в пестиках, ни в тычинках гены CRE и Flp не «включаются» не экспрессируются , поэтому потомкам F2 могут достаться либо L2, либо l0. Красными точечными рамками показаны генотипы, в которых нет вставку с флуоресцентными белками. В этом случае рекомбинации также не будет.
Вставка перейдёт обратно в форму L1, которая будет сохраняться по мере вегетативного развития. При образовании лепестков и чашелистиков начнёт экспрессироваться ген Flp, что приведёт к рекомбинации по прямым повторам FRT. Таким образом, лепестки у этих растений будут светиться зелёным светом, а тычинки — красным.
При облучении, например, ультрафиолетовым светом такой белок светится в видимой части спектра. В генно-инженерных конструкциях их ставят под определенные промоторы. В зависимости от этого в живом объекте светятся разные части.
Генный инженер создал конcтрукцию, схематическая карта которой приведена ниже. Промотор условно изображён в форме пятиугольника, кодирующие части генов — в форме серых прямоугольников, сайты Lox P и FRT — в виде стрелок, показывающих направление асимметричной части. Чёрными ромбами обозначены терминаторы транскрипции.
Считайте, что в этом месте матричный синтез и-РНК прекращается. Каким цветом должны светиться клетки, в которых содержится данная генно-инженерная конструкция? Считайте, что при этом рекомбинация произошла только один раз!
Изменится ли после этого свечение клеток? Нарисуйте в тех же условных обозначениях структуру приведённого участка ДНК после действия флиппазы Flp. Предположим, что на исходную последовательнось ДНК в генно-инженерной конструкции сначала подействовали рекомбиназой CRE, а после этого — флиппазой Flp.
Как определяется структура белка Определить трехмерную структуру белка можно несколькими способами. Один из методов — рентгеновская кристаллография. При таком подходе выделяется очень большое количество белка, затем он очищается, и белок образовывает кристалл.
Пропуская через этот кристалл рентгеновские лучи, можно увидеть трехмерную структуру белка. Это явление называется дифракция. Недостаток данного метода — в медлительности процесса и негарантированном результате: белка может выделиться слишком мало или он может не кристаллизоваться.
Есть и другие способы, к примеру, метод ядерного магнитного резонанса или криоэлектронная микроскопия. Эти методы также требуют доступа к дорогостоящему оборудованию и больших затрат времени. Предсказание структуры белков Интересно то, что сами молекулы знают, в какую форму они свернутся.
То есть белки с одинаковой аминокислотной последовательностью сворачиваются всегда в одну и ту же трехмерную форму. Долгое время ученые могли определить структуру белка только после того, как он свернулся, используя при этом сложные и дорогостоящие методы. Однако около тридцати лет назад начались попытки предсказать трехмерную структуру белка: ученые пытались смоделировать ее, ориентируясь на то, из каких аминокислот состоит цепочка.
На протяжении долгих лет никому не удавалось предсказать структуру белка, несмотря на то, что на эксперименты выделялось финансирование и организовывались специальные премии. Так продолжалось до тех пор, пока в 2021 году не произошел прорыв — две группы ученых создали пакет компьютерных программ, которые с применением методов искусственного интеллекта научились предсказывать структуру белков. Rosetta — проект добровольных вычислений, разработанный в лаборатории Бейкера при Вашингтонском университете и AlphaFold — программа на базе искусственного интеллекта, созданная в Google DeepMind.
Это удивительно, ведь данные, которые раньше приходилось добывать годами работы в лаборатории, теперь можно получить за минуту с помощью расчета компьютера. Нейросеть предсказывает уже определенные структуры белков, имея в базе данных десятки тысяч структур.
NastyaAmelkina98 20 июн. Kateagapova121 14 апр. Ктоша 15 авг. Как называется отрезок молекулы ДНКсодержаий информацию о первичной структуре одного белка? На этой странице сайта размещен вопрос Где и в каком виде хранится информация о структуре белка? Уровень сложности вопроса соответствует знаниям учеников 10 - 11 классов. Здесь же находятся ответы по заданному поиску, которые вы найдете с помощью автоматической системы.
Одновременно с ответом на ваш вопрос показаны другие, похожие варианты по заданной теме.
По словам Моулта, считается, что при оценке выше 90 GDT расчетные прогнозы практически соответствуют экспериментальным. Уже в 1994 году ученые добились того, что предсказанные ими структуры небольших простых белков могли соответствовать экспериментальным результатам. Однако для более крупных и сложных белков результаты вычислений составили около 20 GDT — а это «полный провал», как выразился один из судей CASP Андрей Лупас Andrei Lupas , эволюционный биолог из Института биологии развития им. Макса Планка. К 2016 году соревнующиеся команды ученых набрали около 40 GDT для самых сложных белков в основном за счет анализа известных белковых структур, известных для CASP. Когда в 2018 году компания DeepMind впервые приняла участие в конкурсе, предложенный ею алгоритм под названием AlphaFold опирался на описанный выше метод сравнения теоретических и практических результатов. Но AlphaFold также использует методы глубокого обучения: программный софт обучается на огромных массивах данных в данном случае — на последовательностях и структурах известных белков и учится выявлять закономерности.
И все же, по мнению говорит Джона Джампера John Jumper , отвечающего за разработку алгоритма AlphaFold в компании DeepMind, сделанные прогнозы были слишком грубы, чтобы ими можно было воспользоваться для практических целей. Чтобы добиться более качественных результатов, Джампер и его коллеги объединили глубокое обучение с «алгоритмом внимания», имитирующим способность человека, которая позволяет ему собирать картины-паззлы. В этой работе участвует компьютерная сеть, состоящая из 128 процессоров машинного обучения; им удалось обучить алгоритм примерно на 170 тысячах известных белковых структурах. И это сработало! При анализе самых сложных белков алгоритм AlphaFold набрал в среднем 87 баллов, что на 25 баллов выше самых точных прогнозов, сделанных ранее. Алгоритм даже справился с анализом структур белков, которые находятся в клеточных мембранах и отвечают за многие заболевания человека, однако, при этом, трудно поддаются изучению с помощью рентгеновской кристаллографии. Специалист в области структурной биологии Венки Рамакришнан Venki Ramakrishnan из Лаборатории молекулярной биологии Медицинского исследовательского совета, назвал полученный результат «ошеломляющим достижением в решении задачи предсказания структуры белка». По словам Джона Моулта, в конкурсе, проведенном в нынешнем году, все группы ученых продемонстрировали еще более точные результаты.
Информация о структуре белков хранится в
Где и как происходит биосинтез белка? Синтез белка происходит в, а точнее, синтез белка происходит на рибосомах — в основном они размещаются в цитоплазме. Поэтому, чтобы генетическая информация из ДНК передалась к месту, где белок синтезируется, необходим посредник. Роль такого посредника играет иРНК. Первый этап биосинтеза белка — транскрипция. Определение 4 Транскрипция переписывание — процесс синтеза молекулы иРНК на одной цепи молекулы ДНК, в основе которого лежит принцип комплементарности. Биосинтез белка происходит в рибосомах — с этим мы разобрались.
Где происходит транскрипция? Этот процесс осуществляется в ядре клетки. Транскрипция происходит в одно и то же время не на всей молекуле ДНК — для этого достаточно одного небольшого участка, отвечающего за определенный ген. Часть двойной спирали ДНК раскручивается, и короткий участок одной из цепей оголяется. Роль матрицы в синтезе молекул иРНК выполняет этот же участок. Далее в дело вступает фермент РНК-полимераза, который движется вдоль этой цепи.
Он соединяет нуклеотиды в цепь иРНК, тем самым удлиняя ее. Замечание 2 Процесс транскрипции осуществляется одновременно на нескольких генах одной хромосомы и на генах разных хромосом. Они же осуществляют контроль запуска и остановку синтеза инициирующие и терминальные. Между генами они играют роль «разделительных знаков». Аминокислоты соединяются с тРНК в цитоплазме. По своей форме молекула тРНК — лист клевера.
Вверху этого листа находится антикодон: триплет нуклеотидов, отвечающий за кодировку аминокислоты ее эта тРНК и переносит. Замечание 4 Количество тРНК определяется количеством аминокислот.
Ген состоит из нуклеотидов, и каждая тройка нуклеотидов называется кодоном. Кодон определяет конкретную аминокислоту, которая должна быть включена в белковую цепь. Используя генетический код, клетка «читает» последовательность кодонов и синтезирует соответствующую последовательность аминокислот.
Таким образом, генетическая информация в ДНК определяет структуру белка и его функцию. Место сохранения генетической информации в клетке — ядро. В первичной структуре ДНК информация о белке записывается в последовательности нуклеотидов. После этого РНК транслируется в белковую цепь. Хранение информации в форме ДНК является важным механизмом, который обеспечивает стабильность генетического наследия и передачу информации из поколения в поколение.
Вот только эта последовательность может состоять даже из 101 аминокислоты, между которыми будет, соответственно, 100 связей. Плюс у каждой из них может быть три возможных состояния. В итоге у конечного белка будет невероятно много вариантов структур - 3 в сотой степени.
Чтобы перебрать их все, человеку потребуются тысячи лет. Конечно, столько времени в запасе ни у кого нет, поэтому десятки лет ученые пытались решить эту задачу другим способом. Не получалось, до появления AlphaFold — алгоритма, который команда DeepMind разработала специально для этой цели.
Что такое AlphaFold? Первую версию этого алгоритма DeepMind показала еще два года назад. AlphaFold оказался более точным, чем конкуренты, в прогнозировании трехмерной структуры белков из списка составляющих.
Нейросети достаточно «скормить» последовательность аминокислот, а на выходе она покажет расстояние и углы связей между ними, что позволяет восстановить структуру белка. Разработчики продолжили работу над алгоритмом, и 30 ноября 2020 года показали AlphaFold 2 , который стал еще более точным. Идея в том, чтобы рассмотреть последовательность аминокислот в виде графа: его вершины — это аминокислотные остатки, а ребра — связи между ними.
А затем дать задачу нейросети с блоком внимания исследовать его, учитывая уже известных похожих и эволюционно родственных белков.
Кстати, у молекулы, которая взаимодействует с активным центром тоже есть свое название — лиганд. Надоели уже эти названия?
Мне тоже… Строение активного центра и его взаимодействие с лигандом Ах, да — вся третичная структура определяется первичной…. Я знаю, что вы запомнили, но хочу немного понадоедать. Эти связи образуются между радикалами.
Четвертичная структура белка Последняя, но самая большая! Не пугайтесь, только по размеру. Она есть не у всех белков, некоторые прекрасно работают в виде третичной структуры и не парятся.
Но представьте, что мы возьмем несколько третичных структур и как соединим их вместе. Пусть их будет 4 штуки, берем 4 шарика и соединяем их. Получаем четвертичную, но не из-за того, что мы взяли 4 шарика….
Эти шарики комплементарны друг другу в участках связывания — не активный центр, но чем-то похоже. Таких участков связывания много, поэтому ошибиться и не узнать своего товарища очень трудно. Каждая глобула, которую мы взяли — это отдельная полипептидная цепь.
Прочитай это еще раз. До этого все касалось только одной полипептидной цепи, а теперь их несколько. Такая цепь называется мономером или субъединицей , а при соединении мономеров образуется олигомер.
Так что вся большая молекула — это олигомер. Четвертичная структура белка Какие связи все это стабилизируют? Чаще всего это водородные, ионные и Ван-дер-Вальсовы, так как каждый мономер прячет свои гидрофобные остатки вглубь молекулы, то они образуются редко.
Получается, что четвертичную структуру стабилизируют силы слабого взаимодействия, ковалентных связей здесь почти никогда не бывает — очень редко могут быть дисульфидные. Поэтому можем спокойно забить на них. В чем отличие четвертичной структуры от третичной?
Ну кроме того, что тут объединено несколько полипептидных цепей. А вот какое — у олигомерных белков есть не только активный центр, но и другой — аллостерический центр. К этому замку не подойдут лиганды от активного центра, у него есть свои собственные ключики.
Это очень важно, нужно запомнить! Господи, я превращаюсь в препода…. Аллостерические центры в четвертичной структуре Проведем аналогию с нашим домиком, только теперь их будет несколько.
У каждого будет по главному и черному входу! Главный вход — активный центр, а черный ход — это аллостерический центр. Аллострические центры дают кое-что важное — регуляцию.
Маленькая молекула, которая соединится с аллостерическим центром может остановить работу целого огромного белка. Получается, что размер не важен — не удержался. Но каким образом одна молекула останавливает работу целого белка?
Очень просто — хотел бы я так сказать. Присоединение молекулы к мономеру изменяет его конформацию. А это ведет к тому, что мономер изменяет конформацию других мономеров — происходят конформационные изменения всей структуры белка.
В результате этих изменений закрывается активный центр — лиганд не может к нему подойти. У всех этих изменений есть, как и всегда, свое название — кооперативный эффект. Кооперативный эффект И опять я про дом, если открыть черный ход, то нельзя открыть главный вход, ну и наоборот.
Не всегда регуляция работает в таком ключе: черный ход может, наоборот, открывать парадную дверь. Но сейчас это не суть, главное понять смысол. Кстати, на самом деле чаще одна субъединица несет на себе аллостерический центр, а другая активный.
Я решил запихнуть все в одну — думаю, что так будет нагляднее. Кроме этого, присоединение к активному центру также изменяет конформацию остальных мономеров, что приводит к облегченному присоединению лигандов. Хоть на картинке этого и не видно, но поверьте на слово!
Кооперативный эффект В четвертичной структуре взаимодействуют несколько полипептидных цепей! Стабилизируется молекула силами слабого взаимодействия. Давайте заканчивать уже со строением.
Простые и сложные белки До этого мы говорили, что белок — это полипептидная цепь, которая что-то там делает. Иногда даже несколько цепей соединяются и образуют олигомер. Но мы кое-что упускали все это время.
Ведь не все белки состоят только из полипептидных цепей. У гемоглобина есть гем, а это не белковая часть, ого! Белки, которые располагаются на поверхности мембран соединяются с углеводами, которые спасают их от разрушения.
Получается, что у некоторых белков есть дополнительные компоненты. Есть простые белки — они состоят только из аминокислотных остатков, а есть белки сложные. Они включают в себя белковую часть апопротеин , и небелковую простетическая группа.
Простетические группы связана с белком с помощью ковалентных связей — просто так её не оторвёшь. Она очень важна, потому что белки без неё уже не могут работать. Простетических групп много — это могут быть металлы, углеводы, гем, липиды и еще куча всего.
Но это так, для общего развития. Разные простетические группы У нас осталось последнее. Денатурация — это потеря функции белка, через разрушение его четвертичной, третичной и вторичной структуры.
Но не первичной! Процесс может остановиться и раньше, не дойдя до первичной. Но самое важное — белок перестает работать.
Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
Правильный ответ здесь, всего на вопрос ответили 1 раз: где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. О строении белков "на пальцах":). За пару минут вы узнаете, какие мономеры составляют белок и какие уровни структуры он образует!Данное видео является ада. Также информацию о первичной структуре белка можно найти в научных статьях и публикациях.
«Ситуация изменилась кардинально»: ИИ научился предсказывать структуру белка (Science, США)
| Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка | О строении белков "на пальцах":). За пару минут вы узнаете, какие мономеры составляют белок и какие уровни структуры он образует!Данное видео является ада. |
| Ответы: Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез... | О строении белков "на пальцах":). За пару минут вы узнаете, какие мономеры составляют белок и какие уровни структуры он образует!Данное видео является ада. |
| Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится | Проблема, решению которой посвящены многотомные монографии и работа целых институтов, кому-то может показаться несложной — как предсказать трехмерную структуру любого белка по его аминокислотной последовательности, где эта структура однозначно закодирована. |
Где хранится информация о структуре белка
Правильный ответ на вопрос«Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез » по предмету Биология. Развернутая система поиска нашего сайта обязательно приведёт вас к нужной информации. Строение желудка у НЕжвачных парнокопытных. Как информация из ядра передаются в цитоплазму?
Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года
В современной генетической инженерии часто применняют технологии, связанные с гомологичной рекомбинацией ДНК непосредственно в живом объекте. Она состоит из 34 нуклеотидов. В середине располагается несимметричная последовательность из 8 нуклеотидов показана серой стрелкой на рисунке. По краям располагаются так называемые палиндромные последовательности из 13 нуклеотидов выделены на рисунке как пунктирные блоки. Именно эти палиндромные участки узнаёт особый фермент, вызывающий рекомбинацию, который обозначают CRE. Будем в дальнейшем называть этот фермент рекомбиназой CRE. Для того, чтобы состоялась рекомбинация, два сайта Lox P должны расположиться параллельно друг другу. Аналогично работает и другая система гомологичной рекомбинации — Flp-FRT, обнаруженная у пекарских дрожжей. При рекомбинации две молекулы ДНК должны ориентироваться параллельно друг другу сайтами FRT, и только в этом случае произойдёт рекомбинация. Предварительное доказательство лемма к задаче 9 5 баллов. Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по «перевёрнутым» инвертированным повторам происходит «переворот» последовательности ДНК, находящейся между повторами.
Для этого нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек. Затем «изогнём» молекулу так, чтобы повторы, обозначенные стрелками, встали параллельно друг другу. После обмена участками и «распрамления» окажется, что центральная часть между повторами «перевернулась». Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по прямым повторам происходит образование кольцевой ДНК, при этом из линейной последовательности ДНК «удаляется» участок, находящейся между повторами. Для этого используем тот же приём: нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек. Только в этом случае для того, чтобы прямые повторы встали параллельно друг другу, придётся хитроумно изогнуть молекулу так, чтобы от конца одного из повторов точка С шли точки D, E, F, а потом начинался новый повтор в точке G. Будем считать, что кольцевая ДНК как бы «исчезает» не может реплицироваться в клетке. Поскольку после 35S-промотора на той же цепи ДНК располагается кодирующая часть гена DsRed, клетки должна светиться красным светом. Если повторы расположены инвертированно, то произойдёт «переворот» последовательности ДНК, расположенной между повторами. Таким образом, после рекомбинации конструкция будет выглядеть следущим образом: Свечение клеток изменится, поскольку после промотора на той же цепи ДНК окажется гена BFP, обестпечивающий синее свечение клеток.
При рекомбинации по прямым повторам происходит потеря участка ДНК, расположенного между ними. Из двух повторов остаётся только один. Таким образом, после рекомбинации по сайтам FRT конструкция будет выглядеть следующим образом: Клетки будут светиться зелёным светом за счёт того, что под промотором оказалась кодирующая последовательность гена GFP. После действия рекомбиназы CRE те последовательности, на которые может действовать флип паза Flp, «перевернулись», и вместо прямых стали инвертрованными. После рекомбинации участок между ними также должен «перевернуться»: В этом случае клетки также будут светиться зелёным светом за счёт того, что под промотором оказалась кодирующая последовательность гена GFP. Задание ollbio09101120172018в2 У одного из представителей семейства Колокольчиковые Campanulaceae — платикодона крупноцветкового Platycodon grandiflorum пентамерные цветки, состоящие из круга чашелистиков, круга лепестков, круга тычинок и круга плодолистиков см. Иногда среди платикодонов можно найти махровые цветки, у которых на месте тычинок развиваются лепестки. Нарисуйте диаграмму махрового цветка платикодона. На диаграмме обозначьте части цветка. Предложите для него формулу.
Предположим, что в природной популяции платикодона крупноцветкового возникла форма с махровыми цветками по остальным признакам форма не отличается от нормы. Образование махровых цветков определяется одной рецессивной мутацией. Ученые пересадили из природы на экспериментальный участок два мутантных и одно нормальное растение. Считая, что при опылении пыльца всех особей смешивается, пыльца из природных популяций не попадает на участок, и при этом возможно самоопыление, рассчитайте, каким может быть расщепление в потомстве первого поколения по генотипам и фенотипам. Далее среди потомков первого поколения выбрали только те растения, у которых цветки нормальные, а остальные убрали с участка до опыления. С оставленных растений собрали семена и посеяли. Каким может оказаться расщепление среди потомков второго поколения по генотипу и фенотипу? Опираясь на рисунок, мы видим, что чашелистики изображены свободными, тогда как все лепестки срослись. Пять тычинок свободные, а плодолистиков три, и они также срослись. У Колокольчиковых завязь нижняя, но это не принципиально для дальнейшего решения.
Можно предложить следующую формулу для типичного цветка в сем. При построении диаграммы должны выполняться следующие принципы: 1. В двух соседних кругах органы должны чередоваться, то есть положение медианы каждого органа должно приходиться строго на промежуток между органами предыдущего круга. Для пентамерного цветка между органами в соседних кругах угол должен составлять 36 градусов. На рисунке видно, что плодолистики поскольку из три не могут правильно чередоваться с пятью тычинками.
В завершение следует отметить, что выбор метода хранения информации о первичной структуре белка зависит от конкретных задач и требований и может варьироваться в различных научных и прикладных областях. Преимущества электронного хранения информации о первичной структуре белка Электронное хранение информации о первичной структуре белка предоставляет ряд преимуществ перед традиционными методами хранения на бумаге или в других формах. Во-первых, электронное хранение позволяет обеспечить более удобный и быстрый доступ к информации.
Белки являются сложными молекулами, и их первичная структура часто состоит из большого количества аминокислотных остатков. С использованием электронного хранения, ученые могут легко найти и анализировать информацию о конкретном белке или конкретном аминокислотном остатке, используя поисковые запросы и фильтры. Во-вторых, электронное хранение позволяет эффективно организовывать и структурировать информацию. Белки могут иметь сложные взаимодействия и функции, и информация о их первичной структуре должна быть систематизирована и связана с другими данными. С использованием электронного хранения, ученые могут создавать базы данных, связывать информацию и строить отношения между различными структурами белков, что облегчает анализ и исследования. В-третьих, электронное хранение позволяет улучшить сохранность и долговечность информации. Бумажные записи могут быть подвержены физическому повреждению или утрате со временем. В электронном хранении, информация о первичной структуре белков может быть сохранена на надежных серверах и регулярно резервирована, что обеспечивает ее сохранность и доступность в течение длительного времени.
В целом, электронное хранение информации о первичной структуре белка предоставляет множество преимуществ, включая удобный доступ, организацию и связывание данных, а также сохранность и долговечность информации. Это делает его незаменимым инструментом для исследования белков и понимания их структуры и функций. Безопасность и конфиденциальность информации о первичной структуре белка Обеспечение безопасности данных о первичной структуре белка имеет несколько аспектов, которые нужно учитывать. Одним из них является защита доступа к информации. Ограничение доступа к базам данных и другим источникам информации о белковых структурах позволяет предотвратить несанкционированный доступ к конфиденциальным данным.
Процесс денатурации белка формула. Денатурация белка биология 10 класс. Белки первичная вторичная третичная четвертичная структуры.
Первичная вторичная и третичная структура белков. Структура белков первичная вторичная третичная четвертичная. Белки первичная вторичная третичная структуры белков. Ген содержит информацию о первичной структуре белка. Участок ДНК С первичной структуре белка. Наследственная информация содержится в. Р РНК функция. Рибосомная РНК функции.
РНК строение структура функции. Строение простых белков. Строение белковых молекул кратко. Строение белковых молекул. Структуры белка. Вторичная и третичная структура белка. Первичная и третичная структура белка. Белки и их строение.
Примеры белков ферментов. Белки ферменты примеры. Ферментативные белки примеры. Роль белков в живой системе. Строение молекулы белка первичная структура. Первичная структура белковых молекул. Молекула белка в первичной структуре. Первичная структура белковой молекулы.
Альфа спираль вторичной структуры белка. Вторичная структура белка биохимия. Белки биохимия структуры белков. Характеристика Альфа спирали вторичной структуры белка. Первичная вторичная третичная структура белка. Первичная структура белка вторичная структура. Связи в первичной вторичной третичной и четвертичной структуре белка. Белки первичные вторичные третичные четвертичные.
Структуры белка ЕГЭ. Первичная вторичная и третичная структура белков ЕГЭ. Название структуры белка. Третичная структура белка ЕГЭ. Нуклеиновые кислоты биология 10 класс схема. Строение нуклеиновых кислот биология 10 класс. Биосинтез белка и нуклеиновых кислот. Передача наследственной информации нуклеиновые кислоты.
Структура белка в клетках организма. Структура белков в клетке. Строение и роль белка в клетке. Растительная клетка структура белка. Четвертичная структура белка это структура. Четвертичная структура белка структура белка.
Затем мРНК перемещается из ядра клетки в цитоплазму, где осуществляется трансляция. Трансляция происходит на рибосомах — структурах, состоящих из большой и малой субъединиц. В результате, рибосома считывает последовательность кодонов на мРНК и добавляет соответствующие аминокислоты к полипептидной цепи. Трансляция продолжается до достижения стоп-кодона, при котором полипептидная цепь заканчивается и отделяется от рибосомы. Далее, полипептидная цепь может подвергаться посттрансляционным модификациям, таким как свертывание, гликозилирование или фосфорилирование, чтобы приобрести свою конечную функциональную форму. Этот механизм передачи информации обеспечивает создание белков с определенными последовательностями аминокислот, что является основой для их функционирования в клетке. В процессе репликации ДНК образуется две комплементарные цепочки, каждая из которых содержит одну из оригинальных цепочек материнской молекулы ДНК и новую синтезированную цепочку. Важно отметить, что репликация ДНК происходит перед каждым делением клетки, чтобы каждая новая клетка могла получить полный и точный комплект генетической информации от предыдущей клетки. Коды аминокислот и их роль Существует 20 основных аминокислот, которые могут быть закодированы в генетической информации. Коды этих аминокислот были установлены благодаря открытию генетического кода и дешифровке ДНК. Например, кодон AUG кодирует аминокислоту метионин, которая является стартовой аминокислотой для синтеза белка. Коды аминокислот играют важную роль в определении структуры и функции белка.
Генетический код. Биосинтез белка | теория по биологии 🌱 основы генетики
Нобелевский лауреат Ричард Хендерсон о структуре мембранных белков, экспериментах с электронной криомикроскопией и структурной биологии. Новости Новости. Как называется отрезок молекулы ДНКсодержаий информацию о первичной структуре одного белка? Информация о структуре белка хранится ва его синтез осуществляется_Роль uPHK в процессе биосинтеза белка_Роль mPHK в процессе биосинтеза. Информация о первичной структуре белка хранится в молекуле ДНК, которая является генетическим материалом всех живых организмов.
Этапы биосинтеза белка
- Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков - важные методы и применение
- Другие новости
- Нейросеть DeepMind расшифровала структуру почти всех белков, известных науке
- Основа белка: где находится информация о первичной структуре
- Для публикации сообщений создайте учётную запись или авторизуйтесь
- Информация о структуре белков хранится в