В этом уроке разберем, что такое генетическая информация и где она хранится. В биологии трансляция — это процесс реализации информации о структуре белка, представленной в иРНК последовательностью нуклеотидов, как последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его. Информация о первичной структуре белка хранится в молекуле ДНК, которая является генетическим материалом всех живых организмов. Также информацию о первичной структуре белка можно найти в научных статьях и публикациях.
Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года
| Место хранения информации о первичной структуре белка | Определить трехмерную структуру белка можно несколькими способами. Один из методов — рентгеновская кристаллография. При таком подходе выделяется очень большое количество белка, затем он очищается, и белок образовывает кристалл. |
| Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка | 1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция. |
Структура белка
Это свыше 200 млн структур, сообщает ZME Science. Появление доступных 3D-структур белков позволит ученым разобраться в функциях тысяч молекул в геноме человека, которые до сих пор оставались загадкой и которые могут быть связаны с болезнетворными генными вариантами. Также они могут применяться для ускоренного получения новых лекарственных препаратов. Все белковые структуры, распутанные AlphaFold, находятся в открытом доступе.
По словам представителей DeepMind, сейчас с базой данных могут работать свыше 500 тысяч исследователей из 190 стран. Этим летом нейросеть DeepMind показала , что способна решать не только научные задачи, но и социально-экономические проблемы общества.
Масс-спектрометрия: Это метод анализа, который позволяет определить массу ионов белков. Масс-спектрометрия может быть использована для идентификации аминокислот в белке и определения его последовательности. Все эти методы и источники информации играют важную роль в изучении первичной структуры белков, позволяя исследователям получить ценные данные о последовательности аминокислот и других свойствах белков. Белковые базы данных и репозитории В базах данных и репозиториях собраны результаты исследований, проведенных широким спектром методов, таких как секвенирование белков, рентгеноструктурный анализ, ядерное магнитное резонансное исследование, масс-спектрометрия и другие. Эти методы позволяют определить последовательность аминокислот в белке, а также некоторые его структурные особенности. Некоторые из известных белковых баз данных и репозиториев: Protein Data Bank PDB — является крупнейшей базой данных структурных данных о белках. Она содержит детальные 3D-структуры белков, полученные с помощью рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса. UniProt — это база данных, которая содержит информацию о белках, включая их последовательность, функцию, взаимодействия и другие свойства.
Она содержит информацию о последовательности аминокислот и других свойствах белков. Каждая из этих баз данных имеет свои уникальные особенности и предлагает разные инструменты и возможности для исследователей в области белковой биоинформатики. Использование белковых баз данных и репозиториев позволяет: Идентифицировать и анализировать известные белки.
В 2020 году DeepMind выпустила ИИ AlphaFold AI, который позволяет с высокой точностью предсказывать структуры белков — информацию, которая поможет ученым понять, как работают белки и использовать эти знания для разработки лекарств.
На основе воссозданных ИИ белковых структур была собрана база данных, которая состоит из более 200 млн известных человеку белков. Сообщается, что доступ к ней будет бесплатным. Таким образом компания планируют простимулировать исследования ученых. Ранее ученые из Вашингтонского университета разработали ИИ, который создает белки для использования в лекарственных препаратах.
Исследователи обучили несколько нейронных сетей на данных о белках.
Пептидная связь имеет ряд особенностей, которые в значительной степени влияют на укладку полипептидной цепи в пространстве. Она приобретает характер двойной связи. Пептидная связь достаточно прочна, ее расщепление происходит лишь при использовании химических катализаторов кислота или основание в жестких условиях например, инкубации в течение 24 часов в 6 н HCl при температуре 105 оС , либо при катализе специфическими ферментами — пептидазами. В пептидной или белковой цепи выделяют N-концевой остаток, содержащий свободную аминогруппу, и С-концевой остаток, содержащий карбоксильную группу. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи записывается, начиная с N-конца. Для обозначения аминокислот в полипептидной цепи существует трехбуквенный и однобуквенные коды аминокислот. В соответствии с трехбуквенным кодом последовательность аминокислот в пятичленном пептиде аланин-гистидин-глицин-цистеин-лейцин записывается как Аlа-His-Gly-Cys-Leu. Вторичной структурой белка называют пространственное расположение полипептидной цепи белка на отдельных ее участках в виде спирали или слоя листа.
Направление этих связей параллельно оси спирали. Боковые цепи аминокислот располагаются с наружной стороны спирали. Структура типа складчатого слоя формируется двумя параллельно или антипараллельно расположенными участками полипептидной цепи. Она стабилизируется за счет водородных связей, которые образуются между расположенными рядом остовами полипептидной цепи. Боковые цепи аминокислот располагаются перпендикулярно по отношению к плоскости остова цепи, который при этом изгибается, образуя плоский лист. Хотя водородные связи слабее ковалентных, присутствие их в значительном количестве делает структуры типа a-спирали или b-складчатого слоя достаточно прочными. Если вторичная структура характеризует укладку какого-либо участка полипептидной цепи, то третичная структура — это структура всей полипептидной цепи в целом. Растворимые белки обычно бывают глобулярными от лат. В белковой глобуле заряженные и полярные аминокислотные остатки оказываются на поверхности, а гидрофобные — внутри.
В упакованной в виде глобулы молекуле белка зачастую сближаются аминокислотные остатки, которые в полипептидной цепи расположены далеко друг от друга.
Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится
На протяжении десятилетий ученые занимались расшифровкой трехмерных белковых структур, используя такие экспериментальные методы, как рентгеновская кристаллография или криоэлектронная микроскопия крио-ЭМ. Однако на использование подобных методов уходят, порой, месяцы или годы; к тому же эти методы не всегда работают. Из более чем 200 миллионов известных белковых структур было расшифровано всего около 170 тысяч. В 1960-х годах ученые пришли к выводу, что, если удастся определить все связи, характерные для данной конкретной белковой последовательности, то можно будет предсказывать и пространственную структуру белка. Однако поскольку в каждом белке имеются сотни аминокислотных звеньев, взаимодействующими между собой разными способами, то в итоге получаем, что общее возможное число подобных структур в расчете на одну аминокислотную последовательность просто гигантское. За решение этой задачи взялись ученые-компьютерщики, но дела шли медленно. В 1994 году Джон Моулт вместе с коллегами дал старт масштабному эксперименту CASP, который проводится каждые два года. Участникам этого эксперимента раздаются аминокислотные последовательности около сотни белков, структура которых неизвестна.
Одни группы ученых вычисляют структуру для каждой последовательности, в то время как другие группы определяют ее экспериментально. Затем организаторы эксперимента сравнивают расчетные прогнозы с результатами лабораторных исследований с помощью показателя измерения точности оценки GDT , который варьируется от нуля до ста. По словам Моулта, считается, что при оценке выше 90 GDT расчетные прогнозы практически соответствуют экспериментальным. Уже в 1994 году ученые добились того, что предсказанные ими структуры небольших простых белков могли соответствовать экспериментальным результатам. Однако для более крупных и сложных белков результаты вычислений составили около 20 GDT — а это «полный провал», как выразился один из судей CASP Андрей Лупас Andrei Lupas , эволюционный биолог из Института биологии развития им. Макса Планка. К 2016 году соревнующиеся команды ученых набрали около 40 GDT для самых сложных белков в основном за счет анализа известных белковых структур, известных для CASP.
Другим примером электронного репозитория является UniProt. UniProt объединяет информацию о последовательности, аннотации и 3D-структурах белков, собранную из различных источников. В UniProt ученым доступны данные о миллионах белков и связанные с ними биологические аннотации.
Электронные репозитории играют ключевую роль в исследованиях в области белкойной биоинформатики и структурной биологии. Они позволяют ученым обмениваться исследовательскими данными, улучшить взаимодействие между научными группами и повысить эффективность научных исследований. В заключении, электронные репозитории являются ценным инструментом для хранения и обмена информацией о первичной структуре белков.
Они позволяют ученым быстро получить доступ к большому количеству данных и использовать их в своих исследованиях. Благодаря таким платформам, исследования в области белковой структуры и функции могут продвигаться вперед, способствуя развитию науки и медицины. Биоинформационные ресурсы В настоящее время существует множество биоинформационных ресурсов, которые играют важную роль в хранении информации о первичной структуре белков.
Эти ресурсы предоставляют доступ к базам данных и инструментам, которые помогают в анализе и интерпретации биологических данных. Одним из наиболее популярных ресурсов является база данных UniProt, которая содержит информацию о белках, их последовательности и функциональных свойствах. Ресурс также предлагает инструменты для анализа белковых последовательностей и предсказания их функций.
PDB предоставляет доступ к 3D-структурам белков, полученных с помощью методов рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса. Ресурс позволяет исследователям изучать взаимодействия белков, предсказывать их функции и разрабатывать новые лекарственные препараты. Кроме того, существуют и другие биоинформационные ресурсы, такие как NCBI National Center for Biotechnology Information , которые предлагают широкий спектр инструментов для анализа генетической информации.
Использование биоинформационных ресурсов стало неотъемлемой частью работы биологических исследователей. Они позволяют собирать и анализировать огромное количество данных, что помогает расширять наши знания о биологических процессах и разрабатывать новые подходы к лечению различных заболеваний. Онлайн-каталоги белков В онлайн-каталогах белков можно найти информацию о белках различных организмов, включая человека, животных, растений и микроорганизмов.
На каких органоидах происходит синтез белка? Как называется второй этап биосинтеза белка? Какие молекулы обеспечивают энергией синтез белка?
Основная статья: Транспортная функция белков Молекулярная модель кальциевого канала, вид сверху Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство аффинность к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин , который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов [80]. Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем гидрофобен , что предотвращает диффузию полярных или заряженных ионы молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам через ионные каналы или молекулам воды через белки-аквапорины перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них [81]. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. Запасная резервная функция[ править править код ] К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений например, глобулины 7S и 11S и яйцеклетках животных [83]. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. Схема трансмембранного рецептора: E — внеклеточное пространство; P — клеточная мембрана; I — внутриклеточное пространство Основная статья: Клеточный рецептор Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал , которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие например, растяжение и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники.
Где хранится генетическая информация в клетке?
| Где хранится информация о структуре белка | В биологии трансляция — это процесс реализации информации о структуре белка, представленной в иРНК последовательностью нуклеотидов, как последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. |
| Где хранится генетическая информация в клетке? | Первичная структура фибриллярных белков также высоко регулярна, периодична, — потому-то из нее и образуется обширная регулярная вторичная структура. |
| Биосинтез белка. Генетический код и его свойства | связях их стабилизирующих. А также видах денатурирующих факторов. |
Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Именно это вещество отвечает за синтез белка, наследственность и прочее. Если предсказанная структура белка близка к экспериментально определенной структуре, то можно сделать вывод о высоком качестве предсказания. Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков. не могли бы вы сказать где в этом тексте категория состояния? Разные вопросы. Здесь написанно в крации? 1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция.
Биосинтез белка. Генетический код
Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. Запасная резервная функция[ править править код ] К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений например, глобулины 7S и 11S и яйцеклетках животных [83]. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. Схема трансмембранного рецептора: E — внеклеточное пространство; P — клеточная мембрана; I — внутриклеточное пространство Основная статья: Клеточный рецептор Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал , которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие например, растяжение и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты.
Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, — внутри [84]. Моторная двигательная функция[ править править код ] Миозин — моторный белок Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию миозин , перемещение клеток внутри организма например, амёбоидное движение лейкоцитов , движение ресничек и жгутиков , а также активный и направленный внутриклеточный транспорт кинезин , динеин. Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме , кинезины — в противоположном направлении [85] [86].
Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам. Белки в обмене веществ[ править править код ] Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот , а также дополнительные нестандартные аминокислоты, например, цитруллин.
В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, — внутри [84]. Моторная двигательная функция[ править править код ] Миозин — моторный белок Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию миозин , перемещение клеток внутри организма например, амёбоидное движение лейкоцитов , движение ресничек и жгутиков , а также активный и направленный внутриклеточный транспорт кинезин , динеин. Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии.
Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме , кинезины — в противоположном направлении [85] [86]. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам. Белки в обмене веществ[ править править код ] Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот , а также дополнительные нестандартные аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей [87]. Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа , которая катализирует первый этап в образовании лизина , метионина и треонина из аспартата , отсутствуют у животных. Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения , который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами.
Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса.
Белки Первичная структура белка представляет собой конкретную последовательность аминокислот, связанных вместе пептидными связями. Эта последовательность определяется генетической информацией, содержащейся в ДНК. Места хранения информации о первичной структуре белка включают геном ДНК и последующую транскрипцию и трансляцию генов. В результате процесса трансляции формируется цепочка аминокислот, которая складывается в специфичную трехмерную структуру, определяющую функции белка. Геном ДНК представляет собой комплексный набор генетической информации, который кодирует все белки и другие молекулы, необходимые для существования организма. Генетическая информация состоит из последовательности нуклеотидов, которая определяет последовательность аминокислот в белке. Транскрипция является первым шагом в синтезе белка и происходит в ядре клетки. В процессе транскрипции ДНК преобразуется в молекулу РНК, которая содержит информацию о последовательности аминокислот.
Эта РНК-молекула, называемая мРНК, затем покидает ядро и направляется к рибосомам, где происходит дальнейшая обработка и синтез белка.
Это значит, что в составе двух соседних триплетов нет того же нуклеотида. Имеется в виду, что какая-либо аминокислота кодируется при помощи нескольких триплетов. Пример 2 Если взять аминокислоту тирозин, то она кодируется при помощи двух триплетов. Предполагается, что они выступают в качестве стоп-сигналов, благодаря которым происходит разделение генов в молекуле ДНК. Определение 3 Ген — участок молекулы ДНК, для которого свойственна определенная последовательность нуклеотидов. Ген определяет синтез одной полипептидной цепи. Он един для всех живых организмов, включая бактерий и человека. Все организмы содержат одинаковые 20 аминокислот, кодируемые одними и теми же триплетами.
Этапы биосинтеза белка: транскрипция и трансляция Транскрипция белка Этапы биосинтеза белка основаны на двух процессах: транскрипции и трансляции. Самый популярный вопрос в рамках этой темы — где происходит синтез белка. И только потом разбираются с этапами синтеза белка и схемой биосинтеза белка. Любая белковая молекула имеет структуру, закодированную в ДНК. В ее синтезе эта ДНК не принимает непосредственного участия. Роль белковой молекулы — роль матрицы для синтеза РНК. Далее охарактеризуем функции различных видов РНК в биосинтезе белка. Где и как происходит биосинтез белка? Синтез белка происходит в, а точнее, синтез белка происходит на рибосомах — в основном они размещаются в цитоплазме.
Поэтому, чтобы генетическая информация из ДНК передалась к месту, где белок синтезируется, необходим посредник. Роль такого посредника играет иРНК. Первый этап биосинтеза белка — транскрипция. Определение 4 Транскрипция переписывание — процесс синтеза молекулы иРНК на одной цепи молекулы ДНК, в основе которого лежит принцип комплементарности.
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Тегиструктура белка это, где хранится информация о структуре белка, кто открыл первичную структуру белка, для определения белка применяют в химии, какая структура молекулы белка определяется. Тегиструктура белка это, где хранится информация о структуре белка, кто открыл первичную структуру белка, для определения белка применяют в химии, какая структура молекулы белка определяется. Информация о первичной структуре белка может быть получена с помощью ПСХ-секвенирования путем секвенирования геномной ДНК. Одно из мест, где можно найти информацию о первичной структуре белка, это генетический код. Где и в каком виде хранится информация о структуре белка.
Где хранится информация о структуре белка
Место, где хранится информация о первичной структуре белка, это генетический код, закодированный в геноме организма. Информация о структуре белка хранится в базах данных, таких как Protein Data Bank (PDB) и RCSB PDB. Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической последовательности. 2. Как называется участок хромосомы, хранящий информацию об одном белке? Найди верный ответ на вопрос«1. В какой молекуле хранится информация о первичной структуре белка? Свойства белков определяются ихпервичной структурой, т. е. последовательностью аминокислот в их молекулах.В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК.
Остались вопросы?
Такое происходит, даже если все остальные белки, кодируемые этой мРНК, цитоплазматические. Если же разделить такую большую молекулу мРНК на отдельные участки цистроны , которые кодируют отдельные белки, то распределение в клетке отдельных мРНК происходит в зависимости от локализации белков, которые они кодируют рис. Локализация полицистронной мРНК, кодирующей два белка мембранный и цитоплазматический определяется цистроном, который кодирует мембранный белок. Локализация моноцистронных мРНК в клетке: a — кодирует мембранный белок, b — кодирует цитоплазматический белок. Локализацию полицистронной мРНК общей для обоих белков однозначно определяет участок молекулы, который кодирует мембранный белок, независимо от места связывания с флуоресцентной меткой изображения c и d. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Дальнейший анализ показал, что у молекул мРНК, как правило, есть конкретная область, которая и определяет их распределение в клетке. Так, например, мембранные белки состоят из гидрофильных частей, которые обращены наружу мембраны, и гидрофобной части, которая находится внутри мембраны. Соответственно мРНК, которая кодирует такие сложные белки, тоже имеет несколько участков, каждый из которых кодирует определенную часть белка. Конечную локализацию мРНК мембранных белков определяет как раз участок молекулы, кодирующий гидрофобную погруженную в мембрану часть белка. Локализацию мРНК мембранного белка вблизи мембраны определяет участок, кодирующий гидрофобную часть белковой молекулы. Участок мРНК, кодирующий гидрофильный участок белковой молекулы, не определяет нужную локализацию всей молекулы мРНК a.
Правильная локализация определяется только участком, кодирующим гидрофобную погруженную в мембрану часть белковой молекулы b. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Таким образом, мРНК у бактерий могут не только выполнять функцию матриц для белкового синтеза, но и, по сути, играть роль почтового конверта с указанным адресатом.
На каких органоидах происходит синтез белка? Как называется второй этап биосинтеза белка? Какие молекулы обеспечивают энергией синтез белка?
UniProt содержит информацию о миллионах белков из различных организмов и предоставляет доступ к их аминокислотной последовательности, аннотациям, функциональным доменам и другим свойствам. PDB хранит данные о трехмерной структуре белков и других биомолекул. Однако, из трехмерной структуры можно получить информацию о первичной структуре белка путем извлечения последовательности аминокислот из координат атомов. Существует также несколько программ и веб-инструментов, которые позволяют анализировать и предсказывать первичную структуру белков на основе различных алгоритмов и методов.
Таким образом, получение информации о первичной структуре белка возможно с использованием различных баз данных, программ и веб-инструментов, которые предоставляют доступ к данным о последовательности аминокислот белков и их свойствам. Белковые базы данных Для хранения информации о первичной структуре белка существуют специальные базы данных, которые собирают, хранят и предоставляют доступ к этим данным. Белковые базы данных играют важную роль в современной биоинформатике и молекулярной биологии, обеспечивая ученым и исследователям доступ к сведениям о тысячах и миллионах белков. Одной из самых популярных и пользующихся широким признанием баз данных является «UniProt». В этой базе собраны данные о белках, их аминокислотных последовательностях, строении, функциях и других характеристиках. UniProt предоставляет удобный интерфейс для поиска и анализа белков, а также сотрудничает с другими базами данных и ресурсами, расширяя возможности исследователей.
Например, база данных SignalP содержит информацию о сигнальных пептидах, которые участвуют в регуляции белковой транспортной системы. InterPro предлагает анализ функциональных характеристик белков и выявление их функ Национальные и международные ресурсы Существует несколько национальных и международных баз данных и ресурсов, где можно найти информацию о первичной структуре белка: Protein Data Bank PDB : международная база данных, содержащая информацию о структуре белков, нуклеиновых кислот и других биомолекул. Universal Protein Resource UniProt : международная база данных, объединяющая информацию о белках из разных источников, включая информацию о первичной структуре.
Российский институт биомедицинской химии РИБХ : национальный ресурс, предоставляющий доступ к информации о биологически активных веществах, включая структуру белков. Банк белковых последовательностей ББП : национальная база данных, содержащая информацию о белках и их последовательностях. Национальные и международные ресурсы предоставляют возможность искать информацию о первичной структуре белка по его названию, аминокислотной последовательности или другим характеристикам. Ссылки на геномные базы данных Для получения информации о первичной структуре белков, можно обратиться к различным геномным базам данных. Эти базы данных содержат информацию о последовательностях генов и белков, а также о их аминокислотной последовательности. Одной из самых популярных геномных баз данных является «UniProt». В ней хранится огромное количество информации о белках, включая их первичную структуру. Вы можете найти нужную вам информацию, используя поисковую строку на главной странице сайта. В PDB доступны данные о трехмерной структуре белков, а также о последовательностях аминокислот.
Если вы ищете информацию о специфическом белке, то можно воспользоваться базами данных, посвященными конкретным видам организмов.
«Ситуация изменилась кардинально»: ИИ научился предсказывать структуру белка (Science, США)
Понимание трехмерной структуры белка поможет ответить на этот вопрос. То же самое касается болезни Альцгеймера , путь распространения которой пролегает через нарушение связи между нейронами, особенными клетками, которые обрабатывают и передают электрические и химические связи между областями мозга. Это приводит к смерти клеток мозга и накоплению двух типов белка, амилоида и тау. Точное взаимодействие между этими двумя белками в значительной степени неизвестно. Одна из трудностей диагностики болезни Альцгеймера заключается в том, что у нас нет надежного и точного способа измерения этих белковых накоплений на ранних стадиях заболевания. AlphaFold 2 поможет диагностировать болезнь Альцгеймера на более ранних стадиях и даст возможность для создания нужного лекарства.
Это важнейшее открытие за последние 50 лет, — говорит Джон Моулт, биолог из Университета Мэриленда, который стал соучредителем CASP в 1994 году с целью разработки вычислительных методов для точного предсказания структур белков. Возможность точно предсказать структуру белков по их аминокислотной последовательности станет огромным благом для медицины. Это значительно ускорит исследования по пониманию строительных блоков клеток и позволит быстрее и эффективнее открывать новые лекарства. Подпишитесь на нас в Яндекс. Дзен , чтобы получить доступ к закрытым материалам, которые не публикуются даже на сайте.
Как еще может использоваться AlphaFold 2 AlphaFold 2 вряд ли сделает ненужными лаборатории, которые используют экспериментальные методы для определения структуры белков. Но алгоритм показал, что менее качественные и простые для сбора экспериментальные данные — это все, что нужно для создания хорошей структуры белка.
ДНК состоит из кодирующих и некодирующих участков. Кодирующие участки кодируют РНК. Некодирующие области ДНК выполняют структурную функцию, позволяя участкам генетического материала упаковываться определенным образом, или регуляторную функцию, участвуя во включении генов, направляющих синтез белка. Кодирующими участками ДНК являются гены. Участок хромосомы, где расположен ген называют локусом. Совокупность генов клеточного ядра представляет собой генотип, совокупность генов гаплоидного набора хромосом — геном, совокупность генов внеядерных ДНК митохондрий, пластид, цитоплазмы — плазмон. Реализация информации, записанной в генах, через синтез белков называется экспрессией проявлением генов. Генетическая информация хранится в виде определенной последовательности нуклеотидов ДНК, а реализуется в виде последовательности аминокислот в белке.
Транскрипция от лат.
Таким образом, основа белка является ключевым элементом в изучении строения и функции белков, а информацию о первичной структуре можно найти в генетической информации, хранящейся в ДНК. Что такое первичная структура белка? Генетическая информация закодирована в последовательности нуклеотидов, из которых состоят гены. При синтезе белка, информация из генетического кода транслируется в белковую молекулу на рибосоме. Рибосома считывает последовательность триплетов нуклеотидов кодонов и связывает с ними соответствующие аминокислоты. Таким образом, формируется последовательность аминокислот, которая и определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка является основой для формирования вторичной, третичной и кватернической структур.
Она определяет пространственное расположение и взаимодействие аминокислотных остатков белка, которые влияют на его функцию, свойства и активность.
Они добились этого с помощью программы AlphaFold, которую DeepMind разработала в 2018 году и выпустила в июле 2021 года. Программа с открытым исходным кодом предсказывает трехмерную структуру белка на основе последовательности его аминокислот — строительных блоков, из которых состоят протеины. Структура белка диктует его функции, поэтому база данных, идентифицированных AlphaFold, поможет определить новые рабочие функции белка, которые могут использовать люди.
Парадоксальные белки Белки — строительные блоки жизни. Они производятся различными организмами — от бактерий до растений и животных, и когда они образуются, то складываются за миллисекунды. Сформированные из цепочек аминокислот, свернутых в сложные формы, их трехмерная структура во многом определяет их функцию. Стоит выяснить, как складывается белок, можно понять, как он работает и изменить его поведение.
Хотя ДНК предоставляет инструкции для создания цепочки аминокислот, предсказать, как они взаимодействуют, чтобы сформировать трехмерную форму, было очень сложно. До недавнего времени ученые расшифровали лишь часть из 200 млн белков, известных науке. Проблема в том, что их структура настолько сложна, что пытаться угадать, какую форму они примут, почти невозможно. AlphaFold от DeepMind создал 3D-изображения белковых структур.