Всего ответов: 1. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задания. Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез.
Структура белка
| Где хранится информация о первичной структуре белка: основные источники и методы исследования | Информация о структуре белка хранится в базах данных и репозиториях, специально созданных для этой цели. |
| Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка - | Нобелевский лауреат Ричард Хендерсон о структуре мембранных белков, экспериментах с электронной криомикроскопией и структурной биологии. |
| Места хранения информации о первичной структуре белка | Всего ответов: 1. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задания. |
| Где находится информация о первичной структуре белка: принципы и методы исследования | Информация о структуре белка хранится ва его синтез осуществляется_Роль uPHK в процессе биосинтеза белка_Роль mPHK в процессе биосинтеза. |
Остались вопросы?
Важно отметить, что первичная структура белка является первым и основным уровнем организации белковой молекулы. Она определяет свойства и функции белка, поэтому изучение ее образования имеет важное значение для понимания биологических процессов, протекающих в клетках организмов. Секреты последовательности аминокислотных остатков Последовательность аминокислотной цепи — это уникальная комбинация аминокислот, которая определяет формирование первичной структуры белка. Она записывается с помощью аминокислотного кода, где каждой аминокислоте соответствует определенный кодон, состоящий из трех нуклеотидов. Секрет последовательности аминокислотных остатков связан с их расположением и взаимодействиями в белке.
Каждая аминокислота вносит свой вклад в формирование пространственной структуры белка и его функциональность. Малейшее изменение в последовательности может привести к значительным изменениям в свойствах белка. Примеры: — Замена аминокислоты глутамата на лизин в гемоглобине приводит к полной потере его способности переносить кислород.
Проистекают данные реакции в рибосомах, куда доставляется информация о структуре белка на иРНК. Процесс трансляции заключается в переносе и реализации генетической информации в виде синтеза белка. Зрелые молекулы иРНК, попав в цитоплазму, присоединяются к рибосомам и затем постепенно протягиваются через ее тело. В каждый момент биосинтеза белка в клетке внутри рибосомы находится незначительный участок иРНК. Аминокислоты доставляются в рибосомы различными тРНК, которых в клетке несколько десятков. Трансляция белка наступает со стартового кодона АУГ.
Из этой зоны всякая рибосома прерывисто, триплет за триплетом, перемещается по иРНК, что сопровождается увеличением полипептидной цепочки. Количество аминокислот в белке соответствует числу триплетов иРНК. Встраивание аминокислот исполняется при содействии тРНК — главных агентов биосинтеза белка в организме. Цепь тРНК своей конфигурацией напоминает листик клевера. На вершине размещается особенный триплет — антикодон, который прикрепляется согласно принципу комплиментарности к конкретному кодону иРНК. Рассмотрим последовательность ключевых процессов данного этапа биосинтеза белка. Молекула тРНК, несущая первостепенную аминокислоту, подходит к рибосоме и примыкает антикодоном к комплиментарному ей триплету. Впоследствии к данной рибосоме присоединяется второй комплекс из тРНК и аминокислоты. В итоге между аминокислотами зарождается пептидная связь.
Первая тРНК, сбросив аминокислоту, оставляет рибосому. Затем к сформировавшейся цепочке прикрепляется третья аминокислота, доставленная в рибосому собственной тРНК, потом четвертая и так далее. На этом образование данной белковой цепочки прекращается, а иРНК под действием ферментов распадаются на нуклеотиды. Всякий этап биосинтеза белка ускоряется подходящим ферментом и снабжается энергией за счет расщепления АТФ. Большую роль в транспорте белка после его биосинтеза играет эндоплазматическая сеть. Образовавшиеся белки поступают в ее каналы, по которым перемещаются к определенным участкам клетки. Синтез белковых молекул протекает непрерывно и с большой скоростью: в одну минуту образуется примерно 50-60 тысяч пептидных связей. Синтез одной молекулы длится всего 3-4 секунды. Для сравнения можно привести пример синтезированного искусственно белка инсулина.
Эта молекула состоит из 51 аминокислотного остатка, а для его синтеза потребовалось провести около 5000 операций.
PDB является важным инструментом для исследования и моделирования белковых структур, помогая в понимании их функций и взаимодействий. Также стоит отметить базы данных, специализирующиеся на конкретных классах белков или определенных организмах. Например, база данных «Ensembl» сосредоточена на геномах различных организмов, включая человека, и представляет информацию о белках, кодируемых этими генами. Белковые базы данных играют важную роль в научных исследованиях и медицине, предоставляя доступ к информации о белках и их характеристиках. Они помогают ученым и исследователям расширять свои знания о белках и использовать их в различных областях, таких как разработка новых лекарств, изучение заболеваний и создание новых методов лечения. Геномные базы данных Геномные базы данных представляют собой специализированные онлайн-ресурсы, в которых хранится информация о первичной структуре белка. Они содержат данные о последовательности аминокислот, а также о генетической информации, кодирующей белок. Одной из самых популярных геномных баз данных является UniProt, который интегрирует информацию из различных источников и предоставляет комплексные данные о белках. В UniProt можно найти информацию о последовательности аминокислот, генетической информации, структуре и функции белка, а также о его взаимодействии с другими молекулами.
Она содержит огромное количество данных о белках, включая их последовательность аминокислот, структуру, функцию, экспрессию и их взаимодействие с другими молекулами.
Где расположены хромосомы? Как называется молекула переносчик аминокислот к месту синтеза белка? Как называется триплет на и-РНК кодирующий одну аминокислоту?
Урок: «Биосинтез белка»
Информация о структуре белка поступает в виде РНК. 19 ответов - 0 раз оказано помощи. Хранится в ядре, синтез РНК. Информация о первичной структуре белка, то есть о последовательности аминокислот в полипептидной цепи, может быть получена из различных источников и с использованием различных методов исследования. Информация о первичной структуре белка хранится в. Наследственная информация о первичной структуре белка. не могли бы вы сказать где в этом тексте категория состояния? Разные вопросы. Здесь написанно в крации?
Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
При рекомбинации две молекулы ДНК должны ориентироваться параллельно друг другу сайтами FRT, и только в этом случае произойдёт рекомбинация. Предварительное доказательство лемма к задаче 9 5 баллов. Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по «перевёрнутым» инвертированным повторам происходит «переворот» последовательности ДНК, находящейся между повторами. Для этого нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек. Затем «изогнём» молекулу так, чтобы повторы, обозначенные стрелками, встали параллельно друг другу. После обмена участками и «распрамления» окажется, что центральная часть между повторами «перевернулась». Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по прямым повторам происходит образование кольцевой ДНК, при этом из линейной последовательности ДНК «удаляется» участок, находящейся между повторами.
Для этого используем тот же приём: нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек. Только в этом случае для того, чтобы прямые повторы встали параллельно друг другу, придётся хитроумно изогнуть молекулу так, чтобы от конца одного из повторов точка С шли точки D, E, F, а потом начинался новый повтор в точке G. Будем считать, что кольцевая ДНК как бы «исчезает» не может реплицироваться в клетке. Поскольку после 35S-промотора на той же цепи ДНК располагается кодирующая часть гена DsRed, клетки должна светиться красным светом. Если повторы расположены инвертированно, то произойдёт «переворот» последовательности ДНК, расположенной между повторами. Таким образом, после рекомбинации конструкция будет выглядеть следущим образом: Свечение клеток изменится, поскольку после промотора на той же цепи ДНК окажется гена BFP, обестпечивающий синее свечение клеток.
При рекомбинации по прямым повторам происходит потеря участка ДНК, расположенного между ними. Из двух повторов остаётся только один. Таким образом, после рекомбинации по сайтам FRT конструкция будет выглядеть следующим образом: Клетки будут светиться зелёным светом за счёт того, что под промотором оказалась кодирующая последовательность гена GFP. После действия рекомбиназы CRE те последовательности, на которые может действовать флип паза Flp, «перевернулись», и вместо прямых стали инвертрованными. После рекомбинации участок между ними также должен «перевернуться»: В этом случае клетки также будут светиться зелёным светом за счёт того, что под промотором оказалась кодирующая последовательность гена GFP. Задание ollbio09101120172018в2 У одного из представителей семейства Колокольчиковые Campanulaceae — платикодона крупноцветкового Platycodon grandiflorum пентамерные цветки, состоящие из круга чашелистиков, круга лепестков, круга тычинок и круга плодолистиков см.
Иногда среди платикодонов можно найти махровые цветки, у которых на месте тычинок развиваются лепестки. Нарисуйте диаграмму махрового цветка платикодона. На диаграмме обозначьте части цветка. Предложите для него формулу. Предположим, что в природной популяции платикодона крупноцветкового возникла форма с махровыми цветками по остальным признакам форма не отличается от нормы. Образование махровых цветков определяется одной рецессивной мутацией.
Ученые пересадили из природы на экспериментальный участок два мутантных и одно нормальное растение. Считая, что при опылении пыльца всех особей смешивается, пыльца из природных популяций не попадает на участок, и при этом возможно самоопыление, рассчитайте, каким может быть расщепление в потомстве первого поколения по генотипам и фенотипам. Далее среди потомков первого поколения выбрали только те растения, у которых цветки нормальные, а остальные убрали с участка до опыления. С оставленных растений собрали семена и посеяли. Каким может оказаться расщепление среди потомков второго поколения по генотипу и фенотипу? Опираясь на рисунок, мы видим, что чашелистики изображены свободными, тогда как все лепестки срослись.
Пять тычинок свободные, а плодолистиков три, и они также срослись. У Колокольчиковых завязь нижняя, но это не принципиально для дальнейшего решения. Можно предложить следующую формулу для типичного цветка в сем. При построении диаграммы должны выполняться следующие принципы: 1. В двух соседних кругах органы должны чередоваться, то есть положение медианы каждого органа должно приходиться строго на промежуток между органами предыдущего круга. Для пентамерного цветка между органами в соседних кругах угол должен составлять 36 градусов.
На рисунке видно, что плодолистики поскольку из три не могут правильно чередоваться с пятью тычинками. Если рассматривать органы через круг, то их медианы должны находиться друг напротив друга органы противолежат. Центром цветка считается центр завязи. Поэтому при проверке расположения органов в цветке все линии будут проводиться через центр завязи и центральную медианную жилку органа. На рисунке показан цветок с центрально-угловой плацентацией гинецей синкарпный. Между гнездами завязи находятся перегородки септы.
Для плодолистика медианой считается линия, делящая угол между септами ровно пополам. Обозначим ген, отвечающий за проявление махровости как А. Поскольку мы знаем, что махровость цветков определяется рецессивной мутацией по этому гену, генотип махровых растений может быть только аа.
Хотя водородные связи слабее ковалентных, присутствие их в значительном количестве делает структуры типа a-спирали или b-складчатого слоя достаточно прочными. Если вторичная структура характеризует укладку какого-либо участка полипептидной цепи, то третичная структура — это структура всей полипептидной цепи в целом. Растворимые белки обычно бывают глобулярными от лат. В белковой глобуле заряженные и полярные аминокислотные остатки оказываются на поверхности, а гидрофобные — внутри.
В упакованной в виде глобулы молекуле белка зачастую сближаются аминокислотные остатки, которые в полипептидной цепи расположены далеко друг от друга. Нерастворимые в воде белки часто бывают фибриллярными. В принципе, белковая молекула может укладываться различными способами, принимая большое число различных форм конформаций в зависимости от условий рН, температура, наличие ионов. Однако в клетке большинство белков в нативном неповрежденном состоянии существует лишь в одной или нескольких близких конформациях, характерных для данного полипептида. Она определяется тем, как сворачивается полипептидная цепь в растворе, что, в свою очередь, зависит от последовательности аминокислот в этой цепи и условий температура, рН, наличие ионов и т. Боковые группы аминокислот взаимодействуют друг с другом и с водой с образованием слабых нековалентных связей водородных, ионных, гидрофобных. В некоторых случаях для обеспечения большей стабильности третичной структуры происходит образование ковалентных связей.
Это в основном происходит при взаимодействии оказавшихся близко друг к другу SH-групп остатков цистеина, которые окисляются, формируя S—S-связи, или дисульфидные мостики. Образование таких связей особенно характерно для белков, выделяемых из клетки наружу или находящихся в плазматической мембране с наружной стороны, поскольку эти белки оказываются в условиях, значительно отличающихся от тех, что существуют внутри клетки. Объединение белков становится возможным в том случае, если на поверхности белка образуется центр связывания для того же самого или другого белка. При объединении нескольких полипептидных цепей образуется белок, для которого характерна четвертичная структура. Такие белки называют олигомерами, а входящие в состав олигомера отдельные полипептидные цепи — мономерами, или субъединицами. Многие олигомерные белки, в свою очередь, являются компонентами, участвующими в формировании более крупных агрегатов. Эти элементы вторичной структуры укладываются в пространстве, образуя глобулы или фибриллы, то есть формируют третичную структуру белка.
Для обозначения аминокислот в полипептидной цепи существует трехбуквенный и однобуквенные коды аминокислот. В соответствии с трехбуквенным кодом последовательность аминокислот в пятичленном пептиде аланин-гистидин-глицин-цистеин-лейцин записывается как Аlа-His-Gly-Cys-Leu. Вторичной структурой белка называют пространственное расположение полипептидной цепи белка на отдельных ее участках в виде спирали или слоя листа. Направление этих связей параллельно оси спирали. Боковые цепи аминокислот располагаются с наружной стороны спирали. Структура типа складчатого слоя формируется двумя параллельно или антипараллельно расположенными участками полипептидной цепи. Она стабилизируется за счет водородных связей, которые образуются между расположенными рядом остовами полипептидной цепи.
Боковые цепи аминокислот располагаются перпендикулярно по отношению к плоскости остова цепи, который при этом изгибается, образуя плоский лист. Хотя водородные связи слабее ковалентных, присутствие их в значительном количестве делает структуры типа a-спирали или b-складчатого слоя достаточно прочными. Если вторичная структура характеризует укладку какого-либо участка полипептидной цепи, то третичная структура — это структура всей полипептидной цепи в целом. Растворимые белки обычно бывают глобулярными от лат. В белковой глобуле заряженные и полярные аминокислотные остатки оказываются на поверхности, а гидрофобные — внутри. В упакованной в виде глобулы молекуле белка зачастую сближаются аминокислотные остатки, которые в полипептидной цепи расположены далеко друг от друга. Нерастворимые в воде белки часто бывают фибриллярными.
В принципе, белковая молекула может укладываться различными способами, принимая большое число различных форм конформаций в зависимости от условий рН, температура, наличие ионов. Однако в клетке большинство белков в нативном неповрежденном состоянии существует лишь в одной или нескольких близких конформациях, характерных для данного полипептида. Она определяется тем, как сворачивается полипептидная цепь в растворе, что, в свою очередь, зависит от последовательности аминокислот в этой цепи и условий температура, рН, наличие ионов и т. Боковые группы аминокислот взаимодействуют друг с другом и с водой с образованием слабых нековалентных связей водородных, ионных, гидрофобных.
Изучение этих аномалий может помочь в ранней диагностике и предотвращении развития болезней. Прогнозирование свойств и структуры белков: Изучение первичной структуры белков позволяет предсказывать их свойства и трехмерную структуру. Это имеет большое значение для понимания механизмов действия белков и дальнейшего исследования их функциональных особенностей. Области применения информации о первичной структуре белка 1.
Биохимия и молекулярная биология — анализ первичной структуры белка позволяет определить его аминокислотный состав и последовательность, что помогает в понимании его роли и функций в организме. Биомедицина — информация о первичной структуре белка может быть использована для изучения и предотвращения различных заболеваний, включая наследственные и инфекционные болезни. Дизайн и разработка лекарств — понимание первичной структуры белка позволяет создавать специфические лекарственные препараты, которые взаимодействуют с конкретными белками в организме. Генетика — анализ информации о первичной структуре белка помогает в изучении генетического полиморфизма и мутаций, связанных с нарушениями функционирования организма. Эволюционная биология — информация о первичной структуре белка может быть использована для изучения эволюционных отношений и расстановки родственных связей между различными видами живых организмов. Информация о первичной структуре белка играет значительную роль в различных областях научных исследований и обладает большим потенциалом для новых открытий и применений в будущем. Хранение и обработка информации о первичной структуре белка Информация о первичной структуре белка может быть хранена и обработана с помощью различных методов. Одним из основных методов является использование баз данных белков.
Базы данных белков — это хранилища информации о белках, включающие данные о их аминокислотной последовательности, структурных свойствах, функции и других связанных с ними характеристиках.
Биосинтез белка. Генетический код
Правильный ответ на вопрос«Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез » по предмету Биология. Развернутая система поиска нашего сайта обязательно приведёт вас к нужной информации. Где хранится информация о первичной структуре белка — места, где находятся записи о последовательности аминокислотных остатков. Генетический код – это система записи информации о последовательности расположения аминокислот в белках с помощью последовательности расположения нуклеотидов в иРНК. Наследственная информация о строении белков хранится в молекулах ДНК, кото-рые входят в состав хромосом ядра.
Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно
Именно последовательность нуклеотидов называется генетической информацией, а участок последовательности, в котором хранится информация о первичной структуре белка это и есть ген. Понимание механизма фолдинга белка — процесса, благодаря которому каждая белковая молекула приобретает уникальную структуру и свойства — является необходимым условием для создания надёжного и точного алгоритма теоретического предсказания пространственной. Информация о первичной структуре белка закодирована в. Первичная структура белка закодирована в молекуле. связях их стабилизирующих. А также видах денатурирующих факторов. Свойства белков определяются ихпервичной структурой, т. е. последовательностью аминокислот в их молекулах.В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Поскольку структура белка определяет его функцию, база данных из 200 миллионов идентифицированных белков способна совершить революцию в биологии и медицине. Прежде ИИ умел распутывать структуру лишь небольшой доли таких белков.