А возможность синтезировать белки с желаемой структурой позволит ускорить разработку ферментов (ускорителей), с помощью которых можно, например, производить биотопливо и полностью разлагать пластмассовые отходы. Часть агрегированного белка поступает в центральную полость комплекса, где в результате гидролиза АТФ происходит изменение его структуры.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка
| Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года | Информация о структуре белков «записана» в ДНК в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции она переписывается на синтезирующуюся молекулу мРНК, которая выступает в качестве матрицы в процессе биосинтеза белка. |
| Биосинтез белка. Генетический код и его свойства — Биология с Марией Семочкиной на | Тегиструктура белка это, где хранится информация о структуре белка, кто открыл первичную структуру белка, для определения белка применяют в химии, какая структура молекулы белка определяется. |
| Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года | Информация о первичной структуре белка, то есть о последовательности аминокислот в полипептидной цепи, может быть получена из различных источников и с использованием различных методов исследования. |
Остались вопросы?
Но я об этом еще напомню, даже несколько раз, вот такая я зануда. Вторичная структура белка Ну что, а теперь давайте усложнять все! Что можно сделать с цепью, которую мы рассмотрели до этого? Может закрутим цепь вокруг чего-то? Или просто растянем ее вдаль? Можно даже растянуть цепь и повернуть ее обратно, чтобы начало и конец были в одном месте. Что вам больше нравится?
Какой бы вариант не выбрали — он верный, но все зависит от того, какой тип вторичной структуры будет у белка. Напоминаю, что это определяется первичной :] 1. Альфа-спираль Это для ребят, которые выбрали закрутить цепь вокруг чего-то. Правда закручивается она вокруг самой себя. В этой цепи происходит образование водородной связи между кислородом карбоксильного атома углерода и водородом связан с азотом. Водородные связи в альфа-спирали Далековато как-то.
Как так выходит? Все из-за того, что происходит закручивание пептидного остова. Сделаем такую же картинку как сверху, но в виде атомов. Не забудем крутануть её немного… Водородные связи в альфа-спирали Каждый цвет — это остаток аминокислоты, только азоты и кислороды я оставил одного цвета, а то запутаемся ещё. Ещё альфа-углерод тут трех валентный и все атомы отмечать не стал, а то слишком громоздко получается. Думаю, что смысл понятен.
Какой сделаем вывод? Альфа-спираль похожа на корсет!!! Правда вместо него — водородные связи , которые стягивают её. Если присмотреться к радикалам, то они выглядывают как иголки из ёлки в разные стороны. Вот рисунок попроще. Альфа-спираль Ой, а вы, наверное, ждали какой то супер крутой рисунок?
А я тут такое подсунул, ладно держите вот немного получше. Правда он без радикалов и водородных связей. Но здесь лучше видно, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Альфа-спираль Альфа-спираль, конечно, очень красивый вариант, но он не всегда образуется. Есть аминокислоты, которые могут помешать этому: Пролин. В его молекуле находится жесткое кольцо, которое всегда вызывает поворот.
Такая уж у него структура. Если вставить его в альфа спираль, то произойдет поворот на 180 градусов. Ещё у пролина нет свободного водорода у азота. Получается, что он не может образовывать водородную связь, которая так важна для альфа-спирали. Поворот при включении пролина Глицин. Если пролин слишком жесткий, то глицин, наоборот, очень гибкий.
У него ведь нет радикала, поэтому если вставить слишком много глицинов, то прощай альфа-спираль. Иногда из-за него тоже происходит поворот молекулы на 180 градусов — прямо как на картинке выше. Аминокислоты с большими радикалами. Большие радикалы круто, но если они будут расположены рядом, то это может помешать формированию альфа-спирали. Они просто мешают друг другу. И последнее, одинаково заряженные аминокислоты.
При одинаковом заряде они отталкиваются допустим: рядом расположены лизин и аргинин, или аспартат и глутамат. Ну и другие комбинации. Нарушение формирования альфа-спирали Если в полипептидной цепи много включений с такими радикалами, то чаще всего образуется… 2. Бета-складчатый слой Здесь молекула будет похожа на лист, который состоит из нескольких тяжей. А они похожи на горки из игры Gravity defied. Хотя кому я это говорю….
Ладно, давайте просто посмотрим на рисунок, а лучше на два — один сбоку, а другой сверху. Что видим? Один тяж с горками, которые идут то вверх, то вниз. Радикалы аминокислот расположены над или под плоскостью листа. Бета-складчатый слой Теперь можно составить из тяжей бета-складчатый слой. Здесь, как всегда, несколько вариантов.
Первый вариант — параллельный лист, тогда направление тяжей одинаковое. Если оно разное, то он антипараллельный. Стабилизируется этот лист тоже с помощью водородных связей, прямо как альфа-спираль. Только вот есть один нюанс. Если в альфа-спирали есть четкая зависимость образования связей — через 4 аминокислотных остатка, то здесь такого нет. Например, водородными связями могут соединяться 5 остаток и 22.
Параллельные и антипараллельные листы Когда мы разбирали альфа-спираль, то сказали что пролин и иногда глицин вызывают поворот на 180 градусов. У этого есть свое название: бета-поворот. Беспорядочный клубок Это последний вариант. Здесь нет никаких спиралей или бета-складчатости, просто получается вот такая белиберда. Беспорядочный клубок Что общего у всех вторичных структур? В их образовании участвует только пептидный остов.
Радикалы пока что отдыхают.
Малейшее изменение в последовательности может привести к значительным изменениям в свойствах белка. Примеры: — Замена аминокислоты глутамата на лизин в гемоглобине приводит к полной потере его способности переносить кислород. Понимание секретов последовательности аминокислотных остатков позволяет исследователям лучше понять структуру и функцию белка, а также разрабатывать новые методы лечения различных заболеваний. Глава 2: Где и как хранится информация о первичной структуре белка Информация о первичной структуре белка содержится в гене, который представляет собой участок ДНК. Ген состоит из нуклеотидов, и каждая тройка нуклеотидов называется кодоном. Кодон определяет конкретную аминокислоту, которая должна быть включена в белковую цепь. Используя генетический код, клетка «читает» последовательность кодонов и синтезирует соответствующую последовательность аминокислот. Таким образом, генетическая информация в ДНК определяет структуру белка и его функцию.
Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Но как же быть, если мРНК полицистронна, то есть кодирует сразу несколько белков, которые имеют разные «адреса доставки»? У бактерий такая ситуация встречается очень часто, когда несколько генов которые, допустим, кодируют ферменты одного метаболического пути организованы в оперон и имеют один промотор , с которого считывается одна большая мРНК. Оказалось, что у такой мРНК достаточно одной открытой рамки считывания для трансляции мембранного белка, чтобы молекула переместилась к плазматической мембране. То есть участок мРНК, кодирующий мембранный белок, является определяющим для выбора места локализации всей молекулы. Такое происходит, даже если все остальные белки, кодируемые этой мРНК, цитоплазматические. Если же разделить такую большую молекулу мРНК на отдельные участки цистроны , которые кодируют отдельные белки, то распределение в клетке отдельных мРНК происходит в зависимости от локализации белков, которые они кодируют рис. Локализация полицистронной мРНК, кодирующей два белка мембранный и цитоплазматический определяется цистроном, который кодирует мембранный белок. Локализация моноцистронных мРНК в клетке: a — кодирует мембранный белок, b — кодирует цитоплазматический белок. Локализацию полицистронной мРНК общей для обоих белков однозначно определяет участок молекулы, который кодирует мембранный белок, независимо от места связывания с флуоресцентной меткой изображения c и d. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Дальнейший анализ показал, что у молекул мРНК, как правило, есть конкретная область, которая и определяет их распределение в клетке. Так, например, мембранные белки состоят из гидрофильных частей, которые обращены наружу мембраны, и гидрофобной части, которая находится внутри мембраны. Соответственно мРНК, которая кодирует такие сложные белки, тоже имеет несколько участков, каждый из которых кодирует определенную часть белка. Конечную локализацию мРНК мембранных белков определяет как раз участок молекулы, кодирующий гидрофобную погруженную в мембрану часть белка.
Контроль за этим процессом осуществляется семейством специфических белков — циклинов, которые в свою очередь вовлечены в целую сеть взаимодействий с другими генами. На основе реконструкции и сравнения генных сетей контроля клеточного цикла млекопитающих и грибов удалось выявить молекулярно-генетические механизмы эволюционного усложнения этой генной сети в процессе эволюции. Во-первых, это массовые дупликации генов, существенно увеличивающих число белков циклинов и взаимодействующих с ними циклин-зависимых киназ , функционирующих в генной сети. Во-вторых, на поверхностных участках циклинов происходит накопление радикальных аминокислотных замен на стороне, противоположной месту их контакта с циклин-закисимыми киназами. На основе всех этих изменений происходит увеличение интенсивности белок-белковых взаимодействий и, как следствие, усложнение генной сети за счет существенного роста числа регуляторных петель с обратными связями Gunbin et al. Экстрактор информации Бурное развитие экспериментальных методов исследований в биологии, биомедицине и биотехнологии сопровождалось резким скачком в объеме получаемых новых знаний и, как следствие, научных публикаций. В настоящее время в базе данных PubMed — официальном хранилище публикаций биологического и биомедицинского профиля — содержится более 20 млн рефератов научных статей. Число публикаций растет столь быстро, что всю имеющуюся на сегодня информацию принципиально невозможно проанализировать без использования компьютерных средств. Поэтому в мире активно развиваются методы интеллектуального анализа данных, направленные на извлечение информации из научных текстов. Такой компьютерный анализ текстов часто называют текст-майнинг от англ. В этих технологиях широкое применение нашли методы семантических правил или шаблонов. В веб-программировании семантический шаблон представляет собой регулярное выражение формальное описание задачи поиска в тексте данных, отвечающих определенным условиям , где порядок встречаемости различных концептов отражает последовательность слов в предложении, на основании которого можно сделать вывод о наличии факта взаимодействия двух или более объектов, описанных в этом предложении. Вершинами таких сетей являются молекулярно-генетические объекты, заболевания и процессы, а связями между ними — типы взаимодействий и ассоциаций. Было создано более 2 тыс. Система обладает дружественным интерфейсом пользователя со многими функциями, включая отсылку на сайты молекулярно-генетических баз данных, а также рефераты статей, из которых была экстрагирована информация. Применение текст-майнинга к анализу публикаций из базы данных PubMed позволило получить информацию относительно более чем 5 млн фактов, касающихся молекулярно-генетических событий в клетках различных тканей и организмов. Эти знания имеют чрезвычайно большое значение для автоматизации процесса реконструкции генных сетей. Система ANDSystem также активно используется для интерпретации экспериментальных данных. Например, была проведена реконструкция и анализ сетей молекулярно-генетических взаимодействий ряда белков у различных штаммов бактерии Helicobacter pylori, выделенных у пациентов с хроническими гастритами и опухолями желудка. Показано, что различия в экспрессии этих белков могут быть связаны с адаптацией бактерий к различным условиям среды, т. С помощью ANDSystem были обнаружены кластеры белков, которые могут участвовать в процессах адаптации организма человека к экстремальным условиям, в том числе к условиям невесомости Ларина и др. В настоящее время с использованием ANDSystem ведутся работы по реконструкции и анализу молекулярно-генетических сетей, вовлеченных в жизненный цикл вируса гепатита С в рамках европейского международного проекта FP7. Биоинформатику, возникшую на стыке информационных технологий и биологии, поначалу рассматривали как средство поддержки научных исследований. Однако со временем становилось все более очевидным, что эта наука — важная и неотъемлемая часть биологии, без которой ее дальнейшее развитие просто невозможно себе представить. Тесный союз биологии и информационных технологий обеспечивает одновременный бурный рост обеим этим научным дисциплинам. Необходимость решать новые широкомасштабные биологические задачи требует создания все более производительных алгоритмов для анализа данных и увеличения вычислительных мощностей компьютеров.
Где хранится информация о первичной структуре белка
Вторичная структура связывает аминокислоты в белке в форме спиральной альфа-гелицы или бета-складки. Третичная структура формирует уникальную трехмерную форму белка, а кватернарная структура определяет способ связывания нескольких цепочек белков. Таким образом, основа белка является ключевым элементом в изучении строения и функции белков, а информацию о первичной структуре можно найти в генетической информации, хранящейся в ДНК. Что такое первичная структура белка? Генетическая информация закодирована в последовательности нуклеотидов, из которых состоят гены. При синтезе белка, информация из генетического кода транслируется в белковую молекулу на рибосоме. Рибосома считывает последовательность триплетов нуклеотидов кодонов и связывает с ними соответствующие аминокислоты. Таким образом, формируется последовательность аминокислот, которая и определяет первичную структуру белка.
Кратко о трансляции в биологии Что такое трансляция в биологии и как связан с трансляцией биосинтез белка? Определение 5 В биологии трансляция — это процесс реализации информации о структуре белка, представленной в иРНК последовательностью нуклеотидов, как последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Как и где происходит биосинтез белка в рамках трансляции и какова схема синтеза белка? Первый этап трансляции белка — присоединение иРНК к рибосоме. Далее трансляция в биологии — это нанизывание первой рибосомы, синтезирующей белок, на иРНК. Далее трансляция синтеза белка основывается на нанизывании новой рибосомы — по мере того, как предыдущая рибосома продвигается на конец иРНК, который освобождается. Одна иРНК может одновременно вмещать свыше 80 рибосом, синтезирующих один и тот же белок. Определение 6 Полирибосома или полисома — группа рибосом, соединенных с одной иРНК, Информация, записанная на иРНК а не рибосома , определяет вид синтезируемого белка. Разные белки могут синтезироваться одной и той же рибосомой. Рибосома отделяется от иРНК после того, как синтез белка завершается. Заключительный этап трансляции — это синтез белка или его поступление в эндоплазматическую сеть. Рибосома включает две субъединицы: малую и большую. Присоединение молекулы иРНК происходит к малой субъединице. Место, в котором рибосома и иРНК контактируют, содержит 6 нуклеотидов 2 триплета. Из цитоплазмы к одному из триплетов постоянно подходят тРНК с различными аминокислотами. Своим антикодоном они касаются кодона иРНК. В случае комплементарности кодона и антикодона, возникает пептидная связь: она образуется между аминокислотой уже синтезированной части белка и аминокислотой, доставляемой тРНК. Фермент синтетазы участвует в соединении аминокислот в молекулу белка. После отдачи аминокислоты молекула тРНК переходит в цитоплазму, в результате чего рибосома перемещается на один триплет нуклеотидов. Таким образом, происходит последовательный синтез полипептидной цепи. Как только это происходит, синтез белка останавливается.
На молекулярном уровне это индивидуальная нуклеиновая кислота ДНК или РНК , которая является носителем, хранящем генетическую информацию. Где и как записана наследственная информация в клетке? То есть стало ясно, что наследственная информация записана в молекулах ДНК в виде последовательности из четырех «букв» — нуклеотидов. Где содержится наследственная информация? Ядро — это важнейшая часть клетки, которая содержит генетическую информацию молекулы ДНК , контролирует все процессы жизнедеятельности и определяет способность клетки к самовоспроизведению и передаче наследственной информации. Где находятся хромосомы в клетке? Хромосомы эукариот — это ДНК-содержащие структуры в ядре, митохондриях и пластидах. Хромосомы прокариот — это ДНК-содержащие структуры в клетке без ядра. Как хромосомы помещаются в клетке человека? ДНК помещается в ядро за счет того, что она многократно свернута и уложена в компактные тельца — хромосомы. У человека в ядре каждой клетки хранятся 23 пары хромосом — один набор приходит от отца, второй — от матери.
Задание ollbio08101120172018в2 У многих видов бактерий для защиты от вирусов есть специальные ферменты — рестриктазы. Они расщепляют ДНК по определённым симметричным последовательностям, которые в ДНК бактерий данного вида отсутствуют или модифицированы присоединением к основанию метильной группы. Они называются по первым буквам латинского названия рода и вида бактерии, например, Bgl — рестриктаза из гнилостной бактерии Bacillus globigii. При действии такого фермента на очищенную ДНК разрывы происходят в строго определённых местах и образуются фрагменты ДНК определённой длины с определёнными последовательностями на концах. Например, рестриктаза BglII расщепляет последовательность: При этом на концах полученных фрагментов ДНК всегда будут одинаковые и комплементарные друг другу одноцепочечные участки ДНК, называемыми «липкими концами», так как они могут соединяться между собой за счёт образования комплементарных пар оснований. Если такой комплекс обработать ферментом ДНК-лигазой, произойдёт ковалентное соединение фрагментов, соединённых «липкими концами». Это лежит в основе метода получения рекомбинантных ДНК. При таком сшивании соединение концов одного фрагмента при его длине более 500 нуклеотидных пар происходит в 10 раз чаще, чем соединение концов двух разных фрагментов. У многих бактерий кроме основной хромосомы присутствуют небольшие дополнительные ДНК, называемые плазмидами. Они представляют собой кольцевые молекулы ДНК, способные к репликации в клетке, и несут гены, отсутствующие в основной хромосоме, например, гены устойчивости к антибиотикам. Плазмида pСО36 несёт гены устойчивости к эритромицину и ампицилину и состоит из 4200 пар нуклеотидов. Рестриктаза BglII расщепляет эту плазмиду только по гену устойчивости к эритромицину в начале этого гена. Полученные ДНК смешали с клетками бактерий, не несущих плазмид и неустойчивых к антибиотикам. В результате произошла генетическая трансформация: в часть клеток проникла ДНК плазмиды и изменила их свойства. Полученные клетки высеяли на твёрдую питательную среду, не содержащую антибиотиков. В результате деления каждая клетка образовала колонию генетически идентичных клеток. Было получено 51366 таких колоний. Клетки из каждой колонии пересеяли на среду, содержащую ампициллин, на которой рост дали 573 колонии. Клетки из колоний, выросших на ампициллине, пересеяли на среду с эритромицином. На этой среде выросла 51 колония. Из них выдели плазмидную ДНК, и оказалось что она представлена двумя разными по длине формами, причём каждой колонии был только один вид плазмиды. Почему не все колонии, выросшие на ампициллине, дали рост на эритромицине? Как можно объяснить разную длину плазмид в устойчивых к эритромицину колониях? Сколько всего размерных классов плазмид можно найти в колониях, устойчивых к ампицилину? Сначала найдём место расщепления плазмиды рестриктазой BglII: Таких участков оказывается два. В результате расщепления из плазмиды выщепляется короткий фрагмент: Остаётся укороченная линейная ДНК, содержащая интактный ген устойчивости к ампицилину и расщеплённый ген устойчивости к эритромицину. При сшивании липких концов ДНК-лигазой наиболее часто будут соединяться концы этой молекулы и образовываться кольцо длиной 4163 нуклеотида. Такая ДНК будет сообщать клеткам устойчивость к ампицилину и не даст устойчивости к эритромицину. Второй фрагмент из-за небольшой длины не может замкнуться в кольцо. Второй вариант лигирования приводит к сшиванию липких концов двух фрагментов. Он происходит примерно в 10 раз реже, а после сшивки вторая пара липких концов скорее всего также, как и исходный фрагмент замкнётся в кольцо. Таких колец из пары фрагментов может образоваться 4 вида: димеры большого фрагмента в двух разных ориентациях правый конец с левым концом второго фрагмента и левый конец с правым концом второго фрагмента или правый с правым и левый с левым и соединения большого и малого фрагмента в двух разных ориентациях вариант исходной плазмиды и инверсия малого фрагмента. Из них только в варианте исходной плазмиды восстанавливается устойчивость к эритромицину. Линейная молекула, образованная сшиванием двух фрагментов, может присоединить ещё один фрагмент с ещё в 10 раз меньшей частотой. Такие фрагменты в дальнейшем будут циклизоваться в плазмиды трёх размеров: из трёх больших фрагментов, из двух больших и одного малого и одного большого и двух малых. Три малых фрагмента дадут короткую последовательность, которая не сможет замкнуться в кольцо и существовать в клетке. В каждом размерном классе будет несколько вариантов с разной ориентацией фрагментов. Только в одном из них восстановится ген устойчивости к эритромицину: правый конец большого фрагмента соединяется с левым концом малого фрагмента, а правый конец малого фрагмента — с левым концом второго большого фрагмента, а оставшиеся концы двух больших фрагментов соединяются с образованием кольцевой плазмиды длиной 8363 пары нуклеотидов. Вероятность образования плазмид из 4 и более фрагментов ещё на порядок ниже и их обнаружение при данном числе полученных трансформированных клеток нереально. Так как расщепление рестриктазой не затрагивает ген устойчивости к ампицилину, все клетки, в результате трансформации получившие любую плазмиду, будут устойчивы к ампицилину и вырастут на среде с этим антибиотиком. Таким образом из 33506 выросших колоний плазмиду получили 578, выросших на ампицилине. На эритромицине могут вырасти только те клетки, в которые попали плазмиды, в которых в результате лигирования восстановится последовательность нуклеотидов в гене устойчивости к этому антибиотику, расщеплённому рестриктазой. Остальные плазмиды, полученные по приведённой методике, будут содержать либо ген с выщепленным коротким фрагментом, что приведёт либо к утрате стартового кодона если обозначенный зелёным цветом кодон является стартовым , либо к сдвигу рамки считывания так как число удалённых нуклеотидов не кратно трём , либо, при инверсии короткого фрагмента, к появлению стоп-кодонов то есть прекращению синтеза белка. Таким образом большинство полученных плазмид не обеспечат устойчивости к эритромицину. Рост на эритромицине могут обеспечить только плазмиды, несущие восстановленную последовательность гена устойчивости. Такие плазмиды могли образоваться из одного большого и одного малого фрагмента 4200 пар, исходная плазмида или из двух больших и одного малого 8363 пары, начало и конец гена из разных копий большого фрагмента.
Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года
Все эти методы и источники информации играют важную роль в изучении первичной структуры белков, позволяя исследователям получить ценные данные о последовательности аминокислот и других свойствах белков. Белковые базы данных и репозитории В базах данных и репозиториях собраны результаты исследований, проведенных широким спектром методов, таких как секвенирование белков, рентгеноструктурный анализ, ядерное магнитное резонансное исследование, масс-спектрометрия и другие. Эти методы позволяют определить последовательность аминокислот в белке, а также некоторые его структурные особенности. Некоторые из известных белковых баз данных и репозиториев: Protein Data Bank PDB — является крупнейшей базой данных структурных данных о белках.
Она содержит детальные 3D-структуры белков, полученные с помощью рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса. UniProt — это база данных, которая содержит информацию о белках, включая их последовательность, функцию, взаимодействия и другие свойства. Она содержит информацию о последовательности аминокислот и других свойствах белков.
Каждая из этих баз данных имеет свои уникальные особенности и предлагает разные инструменты и возможности для исследователей в области белковой биоинформатики. Использование белковых баз данных и репозиториев позволяет: Идентифицировать и анализировать известные белки. Получать информацию о структуре и функции белка.
Сопоставлять и анализировать белки разных организмов и видов.
Некоторые из основных методов включают: Геномные базы данных: Это базы данных, которые содержат генетическую информацию о различных организмах. Одним из известных примеров такой базы данных является GenBank, которая содержит информацию о генетической последовательности открытых чтений ДНК белка.
Протеиновые базы данных: Это базы данных, которые содержат информацию о белках и их свойствах. Примерами таких методов являются Сангеровское секвенирование и методы секвенирования следующего поколения, такие как Illumina и Ion Torrent. Масс-спектрометрия: Это метод анализа, который позволяет определить массу ионов белков.
Масс-спектрометрия может быть использована для идентификации аминокислот в белке и определения его последовательности. Все эти методы и источники информации играют важную роль в изучении первичной структуры белков, позволяя исследователям получить ценные данные о последовательности аминокислот и других свойствах белков. Белковые базы данных и репозитории В базах данных и репозиториях собраны результаты исследований, проведенных широким спектром методов, таких как секвенирование белков, рентгеноструктурный анализ, ядерное магнитное резонансное исследование, масс-спектрометрия и другие.
Эти методы позволяют определить последовательность аминокислот в белке, а также некоторые его структурные особенности. Некоторые из известных белковых баз данных и репозиториев: Protein Data Bank PDB — является крупнейшей базой данных структурных данных о белках. Она содержит детальные 3D-структуры белков, полученные с помощью рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса.
Среди сложных белков в зависимости от природы простетической группы выделяют: хромопротеины содержат пигменты ; липопротеины содержат липиды ; нуклеопротеины содержат нуклеиновые кислоты и др. Пептид, содержащий более 40—50 аминокислотных остатков, обычно называют полипептидом или белком. Таким образом, разница между белком и пептидом заключается в том, что пептидом обычно называют низкомолекулярное соединение, а белком — высокомолекулярное. Молекулы белка могут содержать сотни и даже тысячи аминокислотных остатков: молекулярная масса белков колеблется в пределах от нескольких тысяч до сотен тысяч и даже миллионов дальтон. Первичная структура белка Каждая белковая молекула в живом организме характеризуется определенной последовательностью аминокислот, которая задается последовательностью нуклеотидов в структуре гена, кодирующего данный белок. Таким образом, в организме синтезируются белки с точно определенной химической структурой, которые были отобраны для выполнения определенных функций в процессе эволюции. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка определяет его первичную структуру, то есть его химическую формулу.
Точно так же как алфавит, в состав которого входят 33 буквы, позволяет создать огромное количество слов, с помощью 20 аминокислот можно создать почти неограниченное количество разнообразных белков. Аминокислотные остатки в белке связаны между собой пептидной связью. Пептидная связь имеет ряд особенностей, которые в значительной степени влияют на укладку полипептидной цепи в пространстве. Она приобретает характер двойной связи. Пептидная связь достаточно прочна, ее расщепление происходит лишь при использовании химических катализаторов кислота или основание в жестких условиях например, инкубации в течение 24 часов в 6 н HCl при температуре 105 оС , либо при катализе специфическими ферментами — пептидазами. В пептидной или белковой цепи выделяют N-концевой остаток, содержащий свободную аминогруппу, и С-концевой остаток, содержащий карбоксильную группу. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи записывается, начиная с N-конца.
Для обозначения аминокислот в полипептидной цепи существует трехбуквенный и однобуквенные коды аминокислот. В соответствии с трехбуквенным кодом последовательность аминокислот в пятичленном пептиде аланин-гистидин-глицин-цистеин-лейцин записывается как Аlа-His-Gly-Cys-Leu. Вторичной структурой белка называют пространственное расположение полипептидной цепи белка на отдельных ее участках в виде спирали или слоя листа. Направление этих связей параллельно оси спирали.
А теперь, внимание, важное определение. Запомни его обязательно: Генетический код — это система записи информации о последовательности расположения аминокислот в белках с помощью последовательности расположения нуклеотидов в иРНК. Генетический код обладает следующими свойствами: Триплетность: каждая аминокислота кодируется тремя расположенными подряд нуклеотидами. Последовательность из трёх нуклеотидов называется триплетом, или кодоном. Всего их 64. При этом в кодировании аминокислот принимают участие 61 из них.
Зачем нужны ещё три кодона? Об этом расскажу чуть ниже. Универсальность: генетический код един для всех живых организмов — от прокариот до человека. Вырожденность или избыточность : одна и та же аминокислота может быть зашифрована несколькими триплетами обычно от 2 до 6.
Биосинтез белка и генетический код: транскрипция и трансляция белка
Банки данных о белках. UniProt – последовательности и аннотации RefSeq – последовательности и аннотации PDB – пространственные структуры PubMed – публикации – еще много чего. Одно из мест, где можно найти информацию о первичной структуре белка, это генетический код. Поскольку структура белка определяет его функцию, база данных из 200 миллионов идентифицированных белков способна совершить революцию в биологии и медицине. Прежде ИИ умел распутывать структуру лишь небольшой доли таких белков. В этом уроке разберем, что такое генетическая информация и где она хранится. Где происходит биосинтез белка. Ядро эукариот хранит информацию о первичной структуре природных полимеров. Одно из мест, где можно найти информацию о первичной структуре белка, это генетический код.
Биосинтез белка. Генетический код
Транспортная РНК также играет важную роль в определении последовательности аминокислот в белке, так как она преобразует информацию, содержащуюся в молекуле мессенджер-РНК, в соответствующую последовательность аминокислот. Использование молекул РНК для хранения информации о первичной структуре белка обеспечивает гибкость и эффективность в процессе синтеза белков, что является важным механизмом для жизнедеятельности клеток и организмов в целом. Белки Первичная структура белка представляет собой конкретную последовательность аминокислот, связанных вместе пептидными связями. Эта последовательность определяется генетической информацией, содержащейся в ДНК. Места хранения информации о первичной структуре белка включают геном ДНК и последующую транскрипцию и трансляцию генов. В результате процесса трансляции формируется цепочка аминокислот, которая складывается в специфичную трехмерную структуру, определяющую функции белка. Геном ДНК представляет собой комплексный набор генетической информации, который кодирует все белки и другие молекулы, необходимые для существования организма. Генетическая информация состоит из последовательности нуклеотидов, которая определяет последовательность аминокислот в белке. Транскрипция является первым шагом в синтезе белка и происходит в ядре клетки.
Искусственный интеллект раскрыл структуру 200 миллионов белков Базу данных AlphaFold расширили до более 200 миллионов трехмерных структур белков Изображение: Deepmind. Об этом сообщается на официальном сайте организации.
Из всего вышесказанного можно сделать вывод о том, что такое генетической информации. Генетической информации присущи определенные свойства: Решение задач по расшифровке генетического кода В молекулярной биологии широко используется таблица генетического кода. Ее применяют для определения последовательности аминокислот в белке. Используя таблицу для расшифровки генетического кода, следует вспомнить сокращенные названия аминокислот, которые нам понадобятся при решении задач. Рассмотри алгоритм действий при решении задач на определение генетического кода. Первый триплет начинается с аденина А ищем его в первом горизонтальном столбце. Учитываем, что нуклеотиды ДНК расположены в таблице генетического кода в скобках. Второе основание тоже аденинА расположен во втором горизонтальном столбце. Третье основание — гуанин Г, расположен в последнем столбце таблицы генетического кода. На пересечении столбцов мы находим необходимую аминокислоту — Фен, используя таблицу сокращений аминокислот, узнаем, что это фенилаланин. Таким же способом определяем аминокислоты ещё для трех триплетов. Тогда у нас получилась следующая последовательность аминокислот: Фен — Глу — Тре — Вал. Соответственно, из данного отрезка молекулы ДНК образуется белок, состоящий из полученной последовательности аминокислот. Биосинтез белка сложный, многоступенчатый процесс, который рассмотрим в следующем пункте. Биосинтез белка Структура любого белка зашифрована в ДНК, которая не участвует в его биосинтезе. Данная молекула работает лишь матрицей для создания иРНК. Впервые в живых организмах мы сталкиваемся с реакциями матричного синтеза. Для неживой природы такие процессы не характерны. Такие реакции происходят очень быстро и точно. Рассмотрим их на примере сборки белковой молекулы. Биосинтез белка происходит на рибосомах, пребывающих в большей степени в цитоплазме. Значит, с целью передачи генетической информации с ДНК к зоне формирования белка требуется проводник. В качестве его выступает иРНК. Биосинтез белка включает в себя два последовательных этапа. Остановимся подробнее на каждой из этих стадий - транскрипции и трансляции белка.
В основном ДНК вируса просто окружена белковою оболочкою. Синтез белка происходит в цитоплазме на рибосомах. Знаешь ответ?
Где хранится информация о структуре белка
Информация о первичной структуре белка хранится в молекуле ДНК, которая является генетическим материалом всех живых организмов. Структура закодированного белка. Информация о первичной структуре белка закодирована в виде. ДНК несет информацию о: 1) последовательности аминокислот в молекуле белка 2) месте определенной аминокислоты в белковой цепи 3) признаке конкретного организма 4) аминокислоте, включаемой в белковую цепь 4. Код ДНК вырожден потому, что: 1). AlphaFold способна выявить структуру белков почти всех живых организмов — от животных и людей до бактерий и вирусов. Кроме того, программа представляет информацию в трехмерном измерении.
Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
Как информация из ядра передаются в цитоплазму?, ответ13491279: 1.в зашифрована в последовательности четырёх азотистых попадать посредством отшнуровываний выпячиваний. О строении белков "на пальцах":). За пару минут вы узнаете, какие мономеры составляют белок и какие уровни структуры он образует!Данное видео является ада. Дан 1 ответ. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задачи.
Остались вопросы?
Существует два основных препятствия тому, чтобы запустить моделирование молекулярной динамики МД какого-нибудь белка в необходимом окружении и «в кремнии» пронаблюдать фолдинг, получив в конце процесса желанную структуру. Во-первых, характерные времена сворачивания всё же находятся на уровне миллисекунд, а максимально достижимое время моделирования на данном этапе развития вычислительной техники редко превышает одну микросекунду. Но, даже если представить, что мы не ограничены в мощностях компьютеров, всё равно остаются сомнения в возможности современных энергетических функций эффективно справиться с фолдингом — точность этих функций, управляющих эволюцией молекулы внутри компьютера, может оказаться недостаточной для того, чтобы направить сворачивание в нужном направлении. Кроме того, алгоритм, моделирующий подвижность, может навсегда «зациклить» молекулу в локальном энергетическом минимуме, чего никогда не случается в реальном процессе сворачивания. Однако определённые успехи в моделировании фолдинга с помощью молекулярной динамики всё же есть: небольшие белки — вроде 36-аминокислотного фрагмента виллина — удаётся свернуть в МД длительностью около микросекунды, запуская расчёты на суперкомпьютере или в распределённой вычислительной сети [12]. Итак, использование метода молекулярной динамики как средства моделирования процесса фолдинга пока что нецелесообразно и практически не достижимо. Однако существует возможность предсказать результат фолдинга — то есть, трёхмерную структуру белка. Теоретические подходы, служащие этой цели, делятся на две большие группы: ab initio или de novo фолдинг — методики, не использующие в явном виде данных о структуре других белков, — и сопоставительное моделирование или моделирование на основании гомологии. Квантовая химия в расчётах свойств белковых молекул Как известно, уравнение Шрёдингера — «плоть и кровь» квантовых физики и химии — наиболее точный на сегодняшний день способ описать строение и динамику молекул. Однако точное аналитическое решение возможно получить лишь для крайне простых систем — например, атома гелия. Во всех более сложных случаях прибегают к численному решению приближений этого уравнения — так называемым полуэмпирическим методам квантовой химии.
Методы эмпирических силовых полей такие как молекулярная динамика [11] не имеют никакого отношения к квантовой химии и «обращаются» с атомами моделируемых молекул в частности, белков как с классическими упругими частицами, связанными системой парных взаимодействий. Параметры этих взаимодействий очень простых, надо отметить как раз и называются силовым полем и определяют поведение системы при моделировании. Электронные эффекты, такие как поляризуемость атомов, перенос электрона, образование и разрыв химических связей, а также кооперативные гидрофобные взаимодействия смоделированы в этом подходе быть не могут. Фолдинг «из первых принципов» Необходимо сразу отметить, что термин «ab initio фолдинг», часто применяемый для обозначения методов компьютерного предсказания структуры белка без использования структурных данных о других белках, не имеет отношения к тому ab initio, которое бытует в квантовой химии. Квантово-химический термин ab initio лат. Однако все вычисления, как правило, производятся в эмпирических силовых полях, описывающих парные взаимодействия в классической системе частиц, представляющей молекулу белка. Сами же эти силовые поля в неявном виде включают данные о структуре молекул не обязательно белковых — такие как парциальные заряды и массу атомов, а также длины и углы валентных связей, — и к квантово-механическим методам отношения не имеют. Поэтому целесообразно будет в дальнейшем использовать термин «de novo фолдинг» лат. Наиболее «физически корректные» подходы из этой группы заключаются в основном в расчётах МД для моделирования процесса и результата фолдинга см. В остальных же случаях — тоже, впрочем, относящихся к маленьким белкам не более 150 аминокислотных остатков , — прибегают к дополнительным приближениям с целью уменьшить вычислительную сложность расчёта.
Для увеличения вычислительной эффективности, в de novo подходах часто используются упрощённые модели представления белка — отдельные аминокислотные остатки, присутствующие в модели, представлены не так подробно, как в «полноатомных» подходах: вся боковая цепь моделируется лишь одним-двумя центрами «псевдоатомами». Так, например, боковая цепь триптофана содержит 16 атомов, а в упрощённом виде их может быть всего два-три и только один — для менее объемных остатков. De novo фолдинг проводится в специальном силовом поле также упрощённом по сравнению, например, с используемыми в МД , оценивая огромное количество вариантов укладки сворачиваемой молекулы по значению потенциальной энергии. Идентификация конформации, значительно с «зазором» более «низкой» по потенциальной энергии, чем остальные, может служить признаком конца поиска — аналогично тому, как нативная конформация с некоторым отрывом отстоит от несвёрнутых промежуточных состояний. Конечно, кроме корректной функции потенциальной энергии, требуется преодолеть «комбинаторный взрыв», создаваемый парадоксом Левинталя. Очевидно, что перебрать все конформации, чтобы выбрать самую низкую по энергии, невозможно, а из-за слабого понимания механизмов сворачивания белка повторить тот «кратчайший путь», который ведёт к нативной структуре, на компьютере пока не удаётся. Чтобы как-то приблизиться к природному механизму сворачивания, исследователи пытаются выделить в последовательности моделируемого белка структурно консервативные фрагменты аналогичные тем, что в природе сворачиваются первыми и в дальнейшем уже остаются неизменными и как бы «собирают мозаику» из этих фрагментов. Эта процедура, тоже чрезвычайно ресурсоёмкая всё равно требуется перебрать астрономическое число вариантов! Рисунок 1. De novo фолдинг: предсказание пространственной структуры небольших белков.
Программа Rosetta генерирует ансамбль моделей, получающихся после «сборки» структурно-консервативных фрагментов молекулы в специализированном силовом поле. Короткие 4—10 аминокислотных остатков фрагменты последовательности моделируемого белка выступают «зародышами» структуры будущей модели причём в разных моделях они различаются и «перекрываются» , а конформацию этим фрагментам «назначают», используя конформации гомологичных фрагментов из белков с уже известной структурой. В этом смысле, de novo не является моделированием «заново» в полном смысле слова, но «заимствование» локальных структурных фрагментов такой небольшой длины в данном случае не считается использованием структуры белков-гомологов целиком. Сверху на рисунке показаны наложенные экспериментальная структура белка Hox-B1 красным и соответствующая низкоэнергетическая структура, предсказанная программой Rosetta синим. Видно практически идеальное совпадение конформаций ароматических остатков в центральной области белка. Внизу показана зависимость энергий моделей из полученного в расчёте ансамбля от среднеквадратичного отклонения СКО моделей от нативной структуры. Синим цветом показаны модели, сгенерированные из нативной структуры в качестве «контроля» и естественно получившиеся очень близкими к ней по значению СКО , чёрным — модели, созданные в процессе предсказания. Красной стрелкой отмечена модель, структура которой дана сверху. Этот факт иллюстрирует не очень высокую надёжность предсказаний в практических применениях — потому что в реальных задачах, когда предсказываемая структура действительно неизвестна, сравнивать СКО модели будет уже не с чем — руководствоваться придётся только значениями энергии. Разрабатываемая ими программа Rosetta уже неоднократно показывала себя с хорошей стороны в предсказании структуры белков небольшой длины рис.
Остальное в митохондриях и хлоропластах в этих ребятах протекает фотосинтез. ДНК — это огромный полимер, состоящий из мономерных звеньев. Где хранится генетическая информация у вирусов? Геном — генетический состав клетки, вируса. На молекулярном уровне это индивидуальная нуклеиновая кислота ДНК или РНК , которая является носителем, хранящем генетическую информацию. Где и как записана наследственная информация в клетке? То есть стало ясно, что наследственная информация записана в молекулах ДНК в виде последовательности из четырех «букв» — нуклеотидов.
Где содержится наследственная информация? Ядро — это важнейшая часть клетки, которая содержит генетическую информацию молекулы ДНК , контролирует все процессы жизнедеятельности и определяет способность клетки к самовоспроизведению и передаче наследственной информации. Где находятся хромосомы в клетке? Хромосомы эукариот — это ДНК-содержащие структуры в ядре, митохондриях и пластидах.
Ферменты Учитель: Свойства белков определяются прежде всего их первичной структурой, т. Наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекулах двуцепочечной ДНК. Следовательно, информация о строении и жизнедеятельности, как каждой клетке, так и всего многоклеточного организма в целом заключена в нуклеотидной последовательности ДНК. Эта информация получила название «генетической информации», Учитель:А как называется участок ДНК, в котором содержится информация о первичной структуре одного белка? Учащиеся: ген Слайд 4 Учитель: В каждой клетке синтезируются несколько тысяч различных белковых молекул. Белки недолговечны, время их существования ограничено, после чего они разрушаются. Как называется этот процесс? Денатурация Существует ли в организме обратный процесс денатурации? Учитель: Тема нашего сегодняшнего урока это «Биосинтез белка». Сегодня мы с вами узнаем, из каких основных этапов состоит процесс биосинтеза белка, какую роль в нем играют нуклеиновые кислоты, а также какие органоиды и вещества клетки принимают в этом процессе самое непосредственное участие. Слайд 7 Биосинтез белков осуществляется во всех клетках эукариот и прокариот. Информация о первичной структуре порядке аминокислот белковой молекуле закодирована последовательностью нуклеотидов в соответствующем участии молекулы ДНК-гене. Ген — это участок молекулы ДНК, определяющий порядок аминокислот в молекуле белка. Следовательно от порядка нуклеотидов в гене зависит порядок аминокислот в полипептиде т. Учитель: Система записи генетической информации в ДНК и-РНК в виде определенной последовательности нуклеотидов называется генетическим кодом. А зашифрована информация об этой первичной структуре в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Молекула ДНК способна к самоудвоению. Репликация это - реакция матричного синтеза, при которой на одной цепи ДНК по принципу комплементарности строится вторая цепь т.
Оказалось, что молекулы мРНК цитоплазматического белка формировали спиралевидные участки в цитозоле клетки, в то время как мРНК, кодирующие мембранный белок, были обнаружены по периферии клетки рис. Внутриклеточная локализация молекул мРНК зависит от последующей локализации белков, которые они кодируют. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Согласно теории сигнальных пептидов , сразу же после того, как рибосома начинает синтезировать полипептидную цепь будущего мембранного белка, происходит временная остановка трансляции. После этого временно «замороженный» тройной комплекс, состоящий из рибосомы, мРНК и короткой полипептидной цепочки, перемещается при помощи секреторного аппарата клетки ближе к плазматической мембране. Далее происходит возобновление белкового синтеза, и готовый белок встраивается в мембрану. То есть перемещение мРНК внутри клетки происходит уже после начала трансляции. Однако авторы исследования показали, что даже если искусственно остановить в клетке трансляцию при помощи соответствующих антибиотиков или нарушив последовательность нуклеотидов с помощью мутаций, то мРНК всё равно устремляются к месту локализации белка, который они кодируют рис. Таким образом, уже в самой молекуле мРНК прописан «адрес доставки» будущего белка. У мРНК, кодирующих мембранный белок, локализация вдоль клеточной мембраны не нарушается даже при ингибировании трансляции. Различные способы остановки белкового синтеза у мРНК гена bglF, кодирующего одну из мембранных пермеаз , не изменяют локализацию мРНК внутри клетки. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Но как же быть, если мРНК полицистронна, то есть кодирует сразу несколько белков, которые имеют разные «адреса доставки»? У бактерий такая ситуация встречается очень часто, когда несколько генов которые, допустим, кодируют ферменты одного метаболического пути организованы в оперон и имеют один промотор , с которого считывается одна большая мРНК. Оказалось, что у такой мРНК достаточно одной открытой рамки считывания для трансляции мембранного белка, чтобы молекула переместилась к плазматической мембране.
Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
Как она зашифрована в этой молекуле? Как информация из ядра передаются в цитоплазму? Проблема, решению которой посвящены многотомные монографии и работа целых институтов, кому-то может показаться несложной — как предсказать трехмерную структуру любого белка по его аминокислотной последовательности, где эта структура однозначно закодирована. Хранится в ядре, синтез РНК. Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. 1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция.