Структура человеческого белка интерлейкина-12, связанного с его рецептором / UW Medicine Institute for Protein Design. Программа с открытым исходным кодом предсказывает трехмерную структуру белка на основе последовательности его аминокислот — строительных блоков, из которых состоят протеины. Структура закодированного белка. Информация о первичной структуре белка закодирована в виде.
Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится
Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. 19 ответов - 0 раз оказано помощи. Хранится в ядре, синтез РНК. Таким образом, основа белка является ключевым элементом в изучении строения и функции белков, а информацию о первичной структуре можно найти в генетической информации, хранящейся в ДНК. Хранится в ядре, синтез РНК. Спасибо. Пожаловаться. Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Правильный ответ на вопрос«Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез » по предмету Биология. Развернутая система поиска нашего сайта обязательно приведёт вас к нужной информации.
Где хранится белок в организме?
DeepMind выпускает расширенную базу данных воссозданных ИИ структур всех известных белков, об этом объявила материнская компания Google Alphabet. Строение желудка у НЕжвачных парнокопытных. Дан 1 ответ. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задачи. Хранится в ядре, синтез РНК. Где хранится наследственная информация о первичной структуре белка? Где хранится информация о структуре белка? (ДНК).
Остались вопросы?
Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Поэтому вся информация о белке хранится в ядре, а точнее только о первичной структуре, а уже первичной структурой опеределяется и дальнейшие свойства этого белка. Ответы 1. Хранится в ядре, синтез РНК. Автор: joker66. Новости Новости.
Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
Ктоша 15 авг. Как называется отрезок молекулы ДНКсодержаий информацию о первичной структуре одного белка? На этой странице сайта размещен вопрос Где и в каком виде хранится информация о структуре белка? Уровень сложности вопроса соответствует знаниям учеников 10 - 11 классов. Здесь же находятся ответы по заданному поиску, которые вы найдете с помощью автоматической системы. Одновременно с ответом на ваш вопрос показаны другие, похожие варианты по заданной теме. На этой странице можно обсудить все варианты ответов с другими пользователями сайта и получить от них наиболее полную подсказку. Последние ответы Slawik2466 29 апр.
В результате сплайсинга молекулярная масса мРНК уменьшается в 10 раз. Трансляция от лат. Такие группы рибосом называются полирибосомами полисомами. На включение одной аминокислоты в полипептидную цепь необходима энергия четырех АТФ. Генетический код Информация о структуре белков «записана» в ДНК в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции она переписывается на синтезирующуюся молекулу мРНК, которая выступает в качестве матрицы в процессе биосинтеза белка. Определенному сочетанию нуклеотидов ДНК, а следовательно, и мРНК, соответствует определенная аминокислота в полипептидной цепи белка. Это соответствие называют генетическим кодом. Одну аминокислоту определяют три нуклеотида, объединенных в триплет кодон.
Так, например, он может резко ускорить создание новых лекарств. О чем идет речь? В человеческом организме имеются десятки тысяч различных белков, каждый из которых представляет собой цепочку, состоящую из множества аминокислот — от десятков до многих сотен. Порядок следования аминокислот предопределяет бесчисленное количество взаимодействий между ними и, тем самым, приводит к возникновению сложных трехмерных структур, которые, в свою очередь, и определяют свойства белков. Информация о таких белковых структурах позволяет ученым создавать новые лекарства. А возможность синтезировать белки с желаемой структурой позволит ускорить разработку ферментов ускорителей , с помощью которых можно, например, производить биотопливо и полностью разлагать пластмассовые отходы. На протяжении десятилетий ученые занимались расшифровкой трехмерных белковых структур, используя такие экспериментальные методы, как рентгеновская кристаллография или криоэлектронная микроскопия крио-ЭМ. Однако на использование подобных методов уходят, порой, месяцы или годы; к тому же эти методы не всегда работают. Из более чем 200 миллионов известных белковых структур было расшифровано всего около 170 тысяч. В 1960-х годах ученые пришли к выводу, что, если удастся определить все связи, характерные для данной конкретной белковой последовательности, то можно будет предсказывать и пространственную структуру белка. Однако поскольку в каждом белке имеются сотни аминокислотных звеньев, взаимодействующими между собой разными способами, то в итоге получаем, что общее возможное число подобных структур в расчете на одну аминокислотную последовательность просто гигантское. За решение этой задачи взялись ученые-компьютерщики, но дела шли медленно. В 1994 году Джон Моулт вместе с коллегами дал старт масштабному эксперименту CASP, который проводится каждые два года. Участникам этого эксперимента раздаются аминокислотные последовательности около сотни белков, структура которых неизвестна. Одни группы ученых вычисляют структуру для каждой последовательности, в то время как другие группы определяют ее экспериментально.
Во время синтеза белка рибосома надвигается на нитевидную молекулу и-РНК так, что и-РНК оказывается между двумя ее субъединицами. Т-РНК присоединяется к и-РНК в определенном месте где совпадают кодон и антикодон , в то время как аминокислотные остатки присоединяются к синтезируемой цепи с помощью полипептидных связей, т-РНК отсоединяется и покидает рибосому. Так длится до тех пор, пока синтез нити аминокислотных остатков собственно — белковой молекулы не будет завершен. На заключительном этапе синтезированный белок приобретает свою пространственную структуру. При участии соответствующих ферментов от него отщепляются лишние аминокислотные остатки, вводятся небелковые фосфатные, карбоксильные и другие группы, присоединяются углеводы , липиды и т. Идет «созревание» белка. Только по завершению всех этих процессов молекула белка становится полностью функционально активной.
Информация о структуре белков хранится в
Данный процесс именуется транскрипцией считыванием. Синтезированная таким образом молекула и-РНК двигается к месту синтеза белка. Определение 3 Процесс переноса и-РНК из ядра к месту синтеза белка называется трансляцией. Механизм биосинтеза белка Сам синтез белковых молекул происходит на мембранах ЭПС эндоплазматической сетки. Органеллой , ответственной за синтез белка является рибосома.
Рибосомы «нанизываются» на молекулу и-РНК, образуя полисому. Т-РНК имеет форму «трилистика».
Структура белка глобулярные белки. Третичная глобулярная структура белка.
Глобулярные белки структура. Третичная структура белков форма. Вторичная структура белка имеет вид спирали. Вторичная структура белков функции.
Вторичная функция белка. Структуры белков 9 класс. Какого строение и функции РНК. Строение структуры функции белка клетки.
Строение и функции хромосомы эукариотической клетки. Белковая структура ДНК. ДНК белок строение. Денатурация куриного белка.
Яичный белок денатурация. Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка. Роль нуклеиновых кислот в передаче генетической информации. Роль ДНК В передаче наследственной информации.
Роль белков в передаче наследственной информации. Вторичная структура белковых молекул. Вторичная структура белка связи. При денатурации белков происходит:.
Денатурация белка и коагуляция белка. Белки подвергаются. Альфа спираль вторичной структуры белка. Вторичная структура белка биохимия.
Белки биохимия структуры белков. Характеристика Альфа спирали вторичной структуры белка. Клетка для белки. Строение белков в организме.
Белки в растительной клетке. Белков и их роль в клетке. Нуклеиновые кислоты биология 10 класс схема. Биосинтез белка и нуклеиновых кислот.
Передача наследственной информации нуклеиновые кислоты. Белки четвертичная структура связи. Белки химия четвертичная структура. Четвертичная структура белка химические связи.
Четвертичная структура белка глобула. Разрушение структуры белка. Разрушение первичной структуры белка. Разрушение пептидных связей в белке.
При разрушении первичной структуры белка. Свойства белка. Биологические свойства белков. Свойства белков биология.
Свойства белка биология. Структура молекулы ДНК, ген.. Строение клетки ДНК. Строение ДНК человека.
Определить структуру молекулы ДНК. Первичная структура белка аминокислоты. Структурное строение аминокислот. Химическое строение аминокислот.
Белки и аминокислоты структура и функции. Первичная и вторичная структура белка. Строение белков. Уровни структуры белка.
ДНК строение и функции. ДНК строение структура функции. Строение и функции молекулы ДНК. Строение и функции дне.
Поэтому возможно два варианта расщепления среди потомков. Однако пыльцу может образовать только растение с немахровыми цветками. Вариант 1. Немахровое растение — гомозигота АА. Вариант 2. Немахровое растение — гетерозигота Аа. В первом варианте скрещивания махровых растений не окажется. Рассчитаем доли потомков по генотипам и фенотипам во втором поколении. Задание ollbio08101120172018в2 У многих видов бактерий для защиты от вирусов есть специальные ферменты — рестриктазы.
Они расщепляют ДНК по определённым симметричным последовательностям, которые в ДНК бактерий данного вида отсутствуют или модифицированы присоединением к основанию метильной группы. Они называются по первым буквам латинского названия рода и вида бактерии, например, Bgl — рестриктаза из гнилостной бактерии Bacillus globigii. При действии такого фермента на очищенную ДНК разрывы происходят в строго определённых местах и образуются фрагменты ДНК определённой длины с определёнными последовательностями на концах. Например, рестриктаза BglII расщепляет последовательность: При этом на концах полученных фрагментов ДНК всегда будут одинаковые и комплементарные друг другу одноцепочечные участки ДНК, называемыми «липкими концами», так как они могут соединяться между собой за счёт образования комплементарных пар оснований. Если такой комплекс обработать ферментом ДНК-лигазой, произойдёт ковалентное соединение фрагментов, соединённых «липкими концами». Это лежит в основе метода получения рекомбинантных ДНК. При таком сшивании соединение концов одного фрагмента при его длине более 500 нуклеотидных пар происходит в 10 раз чаще, чем соединение концов двух разных фрагментов. У многих бактерий кроме основной хромосомы присутствуют небольшие дополнительные ДНК, называемые плазмидами. Они представляют собой кольцевые молекулы ДНК, способные к репликации в клетке, и несут гены, отсутствующие в основной хромосоме, например, гены устойчивости к антибиотикам.
Плазмида pСО36 несёт гены устойчивости к эритромицину и ампицилину и состоит из 4200 пар нуклеотидов. Рестриктаза BglII расщепляет эту плазмиду только по гену устойчивости к эритромицину в начале этого гена. Полученные ДНК смешали с клетками бактерий, не несущих плазмид и неустойчивых к антибиотикам. В результате произошла генетическая трансформация: в часть клеток проникла ДНК плазмиды и изменила их свойства. Полученные клетки высеяли на твёрдую питательную среду, не содержащую антибиотиков. В результате деления каждая клетка образовала колонию генетически идентичных клеток. Было получено 51366 таких колоний. Клетки из каждой колонии пересеяли на среду, содержащую ампициллин, на которой рост дали 573 колонии. Клетки из колоний, выросших на ампициллине, пересеяли на среду с эритромицином.
На этой среде выросла 51 колония. Из них выдели плазмидную ДНК, и оказалось что она представлена двумя разными по длине формами, причём каждой колонии был только один вид плазмиды. Почему не все колонии, выросшие на ампициллине, дали рост на эритромицине? Как можно объяснить разную длину плазмид в устойчивых к эритромицину колониях? Сколько всего размерных классов плазмид можно найти в колониях, устойчивых к ампицилину? Сначала найдём место расщепления плазмиды рестриктазой BglII: Таких участков оказывается два. В результате расщепления из плазмиды выщепляется короткий фрагмент: Остаётся укороченная линейная ДНК, содержащая интактный ген устойчивости к ампицилину и расщеплённый ген устойчивости к эритромицину. При сшивании липких концов ДНК-лигазой наиболее часто будут соединяться концы этой молекулы и образовываться кольцо длиной 4163 нуклеотида. Такая ДНК будет сообщать клеткам устойчивость к ампицилину и не даст устойчивости к эритромицину.
Второй фрагмент из-за небольшой длины не может замкнуться в кольцо. Второй вариант лигирования приводит к сшиванию липких концов двух фрагментов. Он происходит примерно в 10 раз реже, а после сшивки вторая пара липких концов скорее всего также, как и исходный фрагмент замкнётся в кольцо. Таких колец из пары фрагментов может образоваться 4 вида: димеры большого фрагмента в двух разных ориентациях правый конец с левым концом второго фрагмента и левый конец с правым концом второго фрагмента или правый с правым и левый с левым и соединения большого и малого фрагмента в двух разных ориентациях вариант исходной плазмиды и инверсия малого фрагмента. Из них только в варианте исходной плазмиды восстанавливается устойчивость к эритромицину. Линейная молекула, образованная сшиванием двух фрагментов, может присоединить ещё один фрагмент с ещё в 10 раз меньшей частотой. Такие фрагменты в дальнейшем будут циклизоваться в плазмиды трёх размеров: из трёх больших фрагментов, из двух больших и одного малого и одного большого и двух малых. Три малых фрагмента дадут короткую последовательность, которая не сможет замкнуться в кольцо и существовать в клетке. В каждом размерном классе будет несколько вариантов с разной ориентацией фрагментов.
Только в одном из них восстановится ген устойчивости к эритромицину: правый конец большого фрагмента соединяется с левым концом малого фрагмента, а правый конец малого фрагмента — с левым концом второго большого фрагмента, а оставшиеся концы двух больших фрагментов соединяются с образованием кольцевой плазмиды длиной 8363 пары нуклеотидов.
Процесс трансляции шаг 1 Рис. Процесс трансляции шаг 2 Рис. Процесс трансляции шаг 3 Рис. Процесс трансляции шаг 4 Рис. Биосинтез белка общая схема Так постепенно наращивается белковая цепочка, в которой аминокислоты располагаются в строгом соответствии с локализацией кодирующих их триплетов в молекуле иРНК. Синтез полипептидных цепей белков по матрице иРНК называется трансляцией рис.
В клетках растительных и животных организмов белки непрерывно обновляются. Интенсивность синтеза тех или иных специфических белков определяется активностью соответствующих генов, с которых «считывается» иРНК. Следует отметить, что не все гены функционируют одновременно: активность проявляют лишь те, которые кодируют информацию о структуре белков, необходимых для жизнедеятельности организма в данный момент. Понравилась статья?
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция. Новости Новости. не могли бы вы сказать где в этом тексте категория состояния? Разные вопросы. Здесь написанно в крации? Программа с открытым исходным кодом предсказывает трехмерную структуру белка на основе последовательности его аминокислот — строительных блоков, из которых состоят протеины.
Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
Определение 3 Процесс переноса и-РНК из ядра к месту синтеза белка называется трансляцией. Механизм биосинтеза белка Сам синтез белковых молекул происходит на мембранах ЭПС эндоплазматической сетки. Органеллой , ответственной за синтез белка является рибосома. Рибосомы «нанизываются» на молекулу и-РНК, образуя полисому. Т-РНК имеет форму «трилистика». В его верхушке находится триплет нуклеотидов так называемый антикодон. Он образует комплементарную пару с соответствующим триплетом и-РНК кодоном.
В основном ДНК вируса просто окружена белковою оболочкою. Синтез белка происходит в цитоплазме на рибосомах. Знаешь ответ?
Локализация полицистронной мРНК, кодирующей два белка мембранный и цитоплазматический определяется цистроном, который кодирует мембранный белок. Локализация моноцистронных мРНК в клетке: a — кодирует мембранный белок, b — кодирует цитоплазматический белок. Локализацию полицистронной мРНК общей для обоих белков однозначно определяет участок молекулы, который кодирует мембранный белок, независимо от места связывания с флуоресцентной меткой изображения c и d. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Дальнейший анализ показал, что у молекул мРНК, как правило, есть конкретная область, которая и определяет их распределение в клетке. Так, например, мембранные белки состоят из гидрофильных частей, которые обращены наружу мембраны, и гидрофобной части, которая находится внутри мембраны. Соответственно мРНК, которая кодирует такие сложные белки, тоже имеет несколько участков, каждый из которых кодирует определенную часть белка. Конечную локализацию мРНК мембранных белков определяет как раз участок молекулы, кодирующий гидрофобную погруженную в мембрану часть белка. Локализацию мРНК мембранного белка вблизи мембраны определяет участок, кодирующий гидрофобную часть белковой молекулы. Участок мРНК, кодирующий гидрофильный участок белковой молекулы, не определяет нужную локализацию всей молекулы мРНК a. Правильная локализация определяется только участком, кодирующим гидрофобную погруженную в мембрану часть белковой молекулы b. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Таким образом, мРНК у бактерий могут не только выполнять функцию матриц для белкового синтеза, но и, по сути, играть роль почтового конверта с указанным адресатом. По всей видимости, это происходит либо за счет направленной диффузии молекул мРНК в цитоплазме, либо при помощи активного транспорта по структурам цитоскелета. Остается понять, каким же именно образом «адрес доставки» будущего белка записан в молекуле мРНК и насколько широко распространено это явление у бактерий.
Они позволяют получить актуальную информацию о принципах и методах исследования первичной структуры белка, ознакомиться с результатами предыдущих исследований и узнать о новых открытиях в этой области. Принципы исследования первичной структуры белка Основными принципами исследования первичной структуры белка являются: Клонирование и секвенирование генов, кодирующих белок. Этот метод позволяет получить информацию о последовательности аминокислотных остатков в белке. Этот метод позволяет определить массу аминокислотных остатков в белке. Ферментативный анализ. При помощи ферментов можно разрезать белок на отдельные фрагменты, а затем определить их последовательность аминокислот. Пептидный картографирование. Этот метод позволяет определить положение конкретных аминокислотных остатков в белке. Для проведения исследования первичной структуры белка требуется высокоточное оборудование и специализированные методы анализа. Полученные данные затем обрабатываются и сравниваются с базами данных, что позволяет установить связь между структурой и функцией белка. Подробную информацию о методах и принципах исследования первичной структуры белка можно найти в специализированной литературе и научных статьях, посвященных данной теме.
Биосинтез белка
Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Узнав их последовательность, можно попытаться теоретически предсказать структуру белка и то, как он ведет себя в организме. Информация о первичной структуре белка может быть получена с помощью ПСХ-секвенирования путем секвенирования геномной ДНК. Где хранится наследственная информация о первичной структуре белка? DeepMind выпускает расширенную базу данных воссозданных ИИ структур всех известных белков, об этом объявила материнская компания Google Alphabet.